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- PDB-6aw4: 1.50A resolution structure of catechol O-methyltransferase (COMT)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aw4
タイトル1.50A resolution structure of catechol O-methyltransferase (COMT) from Nannospalax galili
要素Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Spalax / COMT / S-adenosylmethionine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / : / : / catechol O-methyltransferase / developmental process / dopamine metabolic process / methylation / axon / dendrite ...catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / : / : / catechol O-methyltransferase / developmental process / dopamine metabolic process / methylation / axon / dendrite / magnesium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / O-methyltransferase / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Nannospalax galili (ネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Deng, Y. / Hanzlik, R.P. / Shams, I. / Moskovitz, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM110761 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the catechol-o-methyl transferase (COMT) enzyme of the subterranean mole rat (Spalax) and the effect of L136M substitution
著者: Deng, Y. / Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Hanzlik, R.P. / Shams, I. / Moskovitz, J.
履歴
登録2017年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4279
ポリマ－25,7171
非ポリマー7098
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.755, 94.755, 75.934
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-416-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Catechol O-methyltransferase / COMT


分子量: 25717.373 Da / 分子数: 1 / 断片: M43-P262 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nannospalax galili (ネズミ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A452CSQ0*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 215分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.86 % / Mosaicity: 0.09 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.8 M Sodium phosphate monobasic monohydrate, Potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→47.38 Å / Num. obs: 62014 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 21.32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 1.431 / Num. measured all: 30834 / Num. unique all: 3066 / CC1/2: 0.663 / Net I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.29 Å41.03 Å
Translation6.29 Å41.03 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PHENIX(dev_2510: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSdata processing
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZLB

2zlb


解像度: 1.5→34.458 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 15.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1695 3055 4.93 %
Rwork0.1536 --
obs0.1544 61970 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 69.57 Å2 / Biso mean: 26.9413 Å2 / Biso min: 13.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→34.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1663 0 41 207 1911
Biso mean--38.99 37.87 -
残基数----213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.082384
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8551059
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.5001-1.52350.22921050.246126922797
1.5235-1.54850.22951460.22826622808
1.5485-1.57520.24381680.21426542822
1.5752-1.60380.24861460.208426422788
1.6038-1.63470.22771270.203326882815
1.6347-1.6680.18191620.195326342796
1.668-1.70430.22231630.185426442807
1.7043-1.74390.20021530.168626482801
1.7439-1.78760.18161500.166626832833
1.7876-1.83590.18161480.165626402788
1.8359-1.88990.20251080.157827032811
1.8899-1.95090.18831330.149726762809
1.9509-2.02060.18411510.151526752826
2.0206-2.10150.18541320.14626762808
2.1015-2.19710.16191220.141626782800
2.1971-2.3130.14151170.136627052822
2.313-2.45780.13621330.134926852818
2.4578-2.64750.1471170.147327212838
2.6475-2.91380.17781320.153526872819
2.9138-3.33520.16731240.153127142838
3.3352-4.20080.14911450.13926952840
4.2008-34.46670.16661730.155627132886

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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