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- PDB-6aun: calcium-independent phospholipase A2 beta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aun
タイトルcalcium-independent phospholipase A2 beta
要素PLA2G6, iPLA2beta
キーワードHYDROLASE / phospholipase / iPLA2beta / calcium-independent / PLA2G6 / PNPLA9 / calmodulin binding / ATP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiolipin acyl-chain remodeling / phosphatidylethanolamine catabolic process / lysophospholipase / cardiolipin biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / palmitoyl-CoA hydrolase / calcium-independent phospholipase A2 activity / platelet activating factor metabolic process / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity ...cardiolipin acyl-chain remodeling / phosphatidylethanolamine catabolic process / lysophospholipase / cardiolipin biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / palmitoyl-CoA hydrolase / calcium-independent phospholipase A2 activity / platelet activating factor metabolic process / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / phosphatidylcholine catabolic process / lysophospholipase activity / serine hydrolase activity / phospholipase A2 / pseudopodium / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / microtubule cytoskeleton / antibacterial humoral response / nuclear speck / mitochondrion / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Patatin-like phospholipase domain / Patatin-like phospholipase / Patatin-like phospholipase (PNPLA) domain profile. / Ankyrin repeat / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...: / Patatin-like phospholipase domain / Patatin-like phospholipase / Patatin-like phospholipase (PNPLA) domain profile. / Ankyrin repeat / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
85/88 kDa calcium-independent phospholipase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.951 Å
データ登録者Malley, K. / Koroleva, O. / Miller, I. / Sanishvili, R. / Jenkins, C.M. / Gross, R.W. / Korolev, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R21NS094854 米国
American Heart Association0665513Z 米国
CASISCASIS-2012-1 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: The structure of iPLA2beta reveals dimeric active sites and suggests mechanisms of regulation and localization.
著者: Malley, K.R. / Koroleva, O. / Miller, I. / Sanishvili, R. / Jenkins, C.M. / Gross, R.W. / Korolev, S.
履歴
登録2017年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLA2G6, iPLA2beta
B: PLA2G6, iPLA2beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,9302
ポリマ－167,9302
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, sedimentation velocity, cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area56910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)266.061, 266.061, 79.375
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 PLA2G6, iPLA2beta


分子量: 83965.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A3L7I2I8*PLUS, phospholipase A2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 % / 解説: rods
結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 10% PEG3350, 0.2 M sodium/potassium salt
PH範囲: 5.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月3日
放射モノクロメーター: double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.95→39.95 Å / Num. obs: 24660 / % possible obs: 86.3 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / CC1/2: 0.7 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 3.95→4.09 Å / Rmerge(I) obs: 1.08 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 906 / CC1/2: 0.7 / Rpim(I) all: 0.46 / % possible all: 32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.951→39.112 Å / SU ML: 0.59 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 30.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3097 2461 9.98 %Random
Rwork0.2565 ---
obs0.2618 24647 86.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.951→39.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9396 0 0 0 9396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06112930
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.8245828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9506-4.02650.3738420.2514389X-RAY DIFFRACTION27
4.0265-4.10860.209470.2514559X-RAY DIFFRACTION39
4.1086-4.19790.2969800.2724686X-RAY DIFFRACTION48
4.1979-4.29540.32321030.2592859X-RAY DIFFRACTION62
4.2954-4.40270.31011400.25951211X-RAY DIFFRACTION86
4.4027-4.52160.331350.26611312X-RAY DIFFRACTION94
4.5216-4.65440.30131460.25051410X-RAY DIFFRACTION98
4.6544-4.80440.3311540.25191394X-RAY DIFFRACTION100
4.8044-4.97580.30671680.26441431X-RAY DIFFRACTION100
4.9758-5.17460.38971550.26811420X-RAY DIFFRACTION100
5.1746-5.40950.31191660.26061406X-RAY DIFFRACTION100
5.4095-5.69390.35861550.28121435X-RAY DIFFRACTION100
5.6939-6.04940.33661710.29291420X-RAY DIFFRACTION100
6.0494-6.51450.33481580.28741417X-RAY DIFFRACTION100
6.5145-7.16650.32781590.26121449X-RAY DIFFRACTION100
7.1665-8.19520.25011550.23341439X-RAY DIFFRACTION100
8.1952-10.29380.24341620.20131459X-RAY DIFFRACTION100
10.2938-39.11350.31021650.26661490X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6614-1.0816-0.00642.2168-0.36580.3175-0.1016-0.5653-0.57090.26340.32440.33810.3369-0.1714-0.25750.83180.0478-0.45850.75710.25290.963618.466586.738663.8103
20.9547-0.42820.18290.7958-0.28380.97920.0706-0.1436-0.18850.04660.1250.10510.177-0.1443-0.11490.37790.0623-0.29970.3170.07290.18141.5086123.512815.7855
30.1360.27540.180.5880.38690.25530.09010.058-0.2550.07630.1542-0.38430.10420.4408-0.2361.43350.1033-0.84181.4974-0.58472.1233-33.624677.4075-46.8076
41.14870.31230.24220.60240.331.03730.14950.1487-0.3112-0.01470.0475-0.00740.2686-0.0008-0.1350.3348-0.0224-0.30940.3106-0.0380.1947-7.3661121.5783-12.8887
51.9860.17940.11590.3924-0.44071.25820.12440.1167-0.2827-0.10560.018-0.01150.33780.0385-0.12160.62680.1696-0.35950.383-0.09130.519227.8309113.204434.3897
61.64320.36170.41890.87740.1751.32970.18080.5123-0.6496-0.13720.07680.04060.4536-0.1992-0.24220.72-0.1223-0.48290.943-0.09470.9335-36.3453114.5714-29.2723
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 81 through 276)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 409 through 752)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 81 through 276)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'B' and resid 409 through 752)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'A' and resid 277 through 404)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'B' and resid 277 through 404)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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