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- PDB-6ath: Cdk2/cyclin A/p27-KID-deltaC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ath
タイトルCdk2/cyclin A/p27-KID-deltaC
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / Complex / IDP / CDK / Cyclin / kinase / Phosphortlation
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin-dependent protein kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of kinase activity / autophagic cell death / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / : ...cyclin-dependent protein kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of kinase activity / autophagic cell death / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / : / cyclin A2-CDK1 complex / regulation of cell cycle G1/S phase transition / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / regulation of exit from mitosis / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / ubiquitin ligase activator activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / RHO GTPases activate CIT / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / male pronucleus / nuclear export / female pronucleus / negative regulation of mitotic cell cycle / cellular response to cocaine / AKT phosphorylates targets in the cytosol / epithelial cell apoptotic process / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to antibiotic / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / molecular function inhibitor activity / cellular response to lithium ion / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / protein kinase inhibitor activity / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / inner ear development / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of DNA replication / centrosome duplication / G0 and Early G1 / cochlea development / Telomere Extension By Telomerase / animal organ regeneration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Notch signaling pathway / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of microtubule polymerization / FLT3 Signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / regulation of cell migration / placenta development / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to estradiol stimulus / sensory perception of sound
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin ...Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2 / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者White, S.W. / Yun, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA82491, P30 CA21765 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Dynamic anticipation by Cdk2/Cyclin A-bound p27 mediates signal integration in cell cycle regulation.
著者: Tsytlonok, M. / Sanabria, H. / Wang, Y. / Felekyan, S. / Hemmen, K. / Phillips, A.H. / Yun, M.K. / Waddell, M.B. / Park, C.G. / Vaithiyalingam, S. / Iconaru, L. / White, S.W. / Tompa, P. / ...著者: Tsytlonok, M. / Sanabria, H. / Wang, Y. / Felekyan, S. / Hemmen, K. / Phillips, A.H. / Yun, M.K. / Waddell, M.B. / Park, C.G. / Vaithiyalingam, S. / Iconaru, L. / White, S.W. / Tompa, P. / Seidel, C.A.M. / Kriwacki, R.
履歴
登録2017年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5454
ポリマ－72,4493
非ポリマー961
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7300 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area24910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.191, 77.645, 137.511
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34200.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Phosphorylated / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 30142.834 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 173-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20248
#3: タンパク質 Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B / Cyclin-dependent kinase inhibitor p27 / p27Kip1


分子量: 8105.980 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 22-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDKN1B, KIP1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46527
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: HEPES, Lithium Sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月30日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. obs: 71452 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 6848 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREPv9.2.10位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JSU

1jsu


解像度: 1.82→29.625 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1873 3582 5.02 %
Rwork0.1711 --
obs0.1719 71378 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 42.912 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1949 Å20 Å2-0 Å2
2--1.6979 Å2-0 Å2
3----1.503 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→29.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4756 0 5 399 5160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054903
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.946661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0821830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068746
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005840
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8158-1.83970.27721200.29142071X-RAY DIFFRACTION80
1.8397-1.86490.28921470.25962484X-RAY DIFFRACTION96
1.8649-1.89150.23991210.22862560X-RAY DIFFRACTION98
1.8915-1.91970.22251520.2172509X-RAY DIFFRACTION97
1.9197-1.94970.25811510.19152533X-RAY DIFFRACTION97
1.9497-1.98170.22141390.17872541X-RAY DIFFRACTION98
1.9817-2.01580.20511390.16212579X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.05250.18361380.15732652X-RAY DIFFRACTION100
2.0525-2.0920.17721390.15462587X-RAY DIFFRACTION100
2.092-2.13460.17791350.15312603X-RAY DIFFRACTION100
2.1346-2.1810.16791700.14842629X-RAY DIFFRACTION100
2.181-2.23180.16681240.15312618X-RAY DIFFRACTION100
2.2318-2.28760.17491320.15862641X-RAY DIFFRACTION100
2.2876-2.34940.19381290.16132610X-RAY DIFFRACTION100
2.3494-2.41850.19161280.16092662X-RAY DIFFRACTION100
2.4185-2.49650.16661350.1612644X-RAY DIFFRACTION100
2.4965-2.58570.23781110.16152638X-RAY DIFFRACTION100
2.5857-2.68910.17811450.16832663X-RAY DIFFRACTION100
2.6891-2.81140.17221460.16982623X-RAY DIFFRACTION100
2.8114-2.95950.1771190.18082670X-RAY DIFFRACTION100
2.9595-3.14480.21121310.18272684X-RAY DIFFRACTION100
3.1448-3.38730.19031460.17722657X-RAY DIFFRACTION100
3.3873-3.72750.17661440.15852681X-RAY DIFFRACTION100
3.7275-4.26560.15251480.15092681X-RAY DIFFRACTION100
4.2656-5.36890.1691460.15812728X-RAY DIFFRACTION100
5.3689-29.62860.20111470.20012848X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2434-0.4186-0.17760.95920.40751.1998-0.0896-0.14580.01120.11930.00570.0630.2019-0.05120.03140.0761-0.01950.03790.1253-0.03490.096317.19389.272171.8809
20.98570.1627-0.20981.41350.37421.1638-0.04010.02050.0272-0.0243-0.00160.07530.1071-0.0280.02540.08610.00180.01390.0636-0.01540.070831.8965-5.551445.743
30.1466-0.1567-0.09790.1956-0.0711.4249-0.2282-0.3142-0.56080.78550.03520.1470.4297-0.025-0.17440.9315-0.07110.1370.23070.17620.260723.0649-23.980267.163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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