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万見
- PDB-6aso: Structure of yeast U6 snRNP with 3'-phosphate terminated U6 RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aso
タイトルStructure of yeast U6 snRNP with 3'-phosphate terminated U6 RNA
要素
  • (U6 snRNA-associated Sm-like protein ...) x 7
  • Saccharomyces cerevisiae strain HB_S_GIMBLETTROAD_9 chromosome XII sequence
  • U4/U6 snRNA-associated-splicing factor PRP24
キーワードSPLICING / Lsm2-8 spliceosome U6 Prp24
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / snRNA binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / U4/U6 snRNP / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P-body assembly / U2-type prespliceosome ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / snRNA binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / U4/U6 snRNP / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P-body assembly / U2-type prespliceosome / tRNA processing / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / cellular response to glucose starvation / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / maturation of SSU-rRNA / spliceosomal complex / P-body / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Occluded RNA-recognition motif / Prp24, RNA recognition motif1 / Prp24, RNA recognition motif2 / : / Occluded RNA-recognition motif / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / Sm-like protein Lsm8 / U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm2 / Sm-like protein Lsm4 ...Occluded RNA-recognition motif / Prp24, RNA recognition motif1 / Prp24, RNA recognition motif2 / : / Occluded RNA-recognition motif / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / Sm-like protein Lsm8 / U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm2 / Sm-like protein Lsm4 / Sm-like protein Lsm7 / U6 snRNA-associated Sm-like protein Lsm1/8 / Sm-like protein LSm5 / Sm-like protein Lsm3 / U6 snRNA-associated Sm-like protein Lsm3 / SH3 type barrels. - #100 / Sm-like protein Lsm7/SmG / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / Sm-like protein Lsm6/SmF / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / : / RNA / RNA (> 10) / U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm6 / LSM complex subunit LSM2 / LSM complex subunit LSM4 / LSM complex subunit LSM5 / LSM2-LSM8 complex subunit LSM8 ...: / : / : / RNA / RNA (> 10) / U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm6 / LSM complex subunit LSM2 / LSM complex subunit LSM4 / LSM complex subunit LSM5 / LSM2-LSM8 complex subunit LSM8 / U4/U6 snRNA-associated-splicing factor PRP24 / LSM complex subunit LSM7 / LSM complex subunit LSM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Montemayor, E.J. / Brow, D.A. / Butcher, S.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118131 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118075 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Architecture of the U6 snRNP reveals specific recognition of 3'-end processed U6 snRNA.
著者: Montemayor, E.J. / Didychuk, A.L. / Yake, A.D. / Sidhu, G.K. / Brow, D.A. / Butcher, S.E.
履歴
登録2017年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年10月21日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / reflns ...pdbx_struct_conn_angle / reflns / reflns_shell / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: U4/U6 snRNA-associated-splicing factor PRP24
B: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm2
C: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm3
D: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm4
E: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm5
F: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm6
G: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm7
H: U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm8
I: Saccharomyces cerevisiae strain HB_S_GIMBLETTROAD_9 chromosome XII sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,37914
ポリマ－155,1979
非ポリマー1825
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24230 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area50150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.197, 77.390, 118.614
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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U6 snRNA-associated Sm-like protein ... , 7種, 7分子 BCDEFGH

#2: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm2 / Small nuclear ribonucleoprotein D homolog SNP3


分子量: 11177.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM2, SMX5, SNP3, YBL026W, YBL0425 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38203
#3: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm3 / SmX4 protein


分子量: 11081.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM3, SMX4, USS2, YLR438C-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57743
#4: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm4


分子量: 10627.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM4, SDB23, USS1, YER112W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40070
#5: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm5


分子量: 10432.954 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM5, YER146W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40089
#6: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm6


分子量: 9550.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: YJM789 / 遺伝子: LSM6, SCY_1265 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6ZYX7
#7: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm7


分子量: 13027.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM7, YNL147W, N1202, N1780 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53905
#8: タンパク質 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm8


分子量: 13232.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LSM8, YJR022W, J1464, YJR83.16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47093

-
タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 AI

#1: タンパク質 U4/U6 snRNA-associated-splicing factor PRP24 / U4/U6 snRNP protein


分子量: 49049.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRP24, YMR268C, YM8156.10C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49960
#9: RNA鎖 Saccharomyces cerevisiae strain HB_S_GIMBLETTROAD_9 chromosome XII sequence


分子量: 27017.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: GenBank: 1039023481

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非ポリマー , 4種, 139分子

#10: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#11: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#12: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 280 mM sodium potassium tartrate 22.5 % glycerol 17.5 % PEG 3,350 1 mM manganese chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.711→90.59 Å / Num. obs: 40745 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 60.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.446 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.91 Å / 冗長度: 58.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 4574 / CC1/2: 0.418 / Rpim(I) all: 2.18 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VSU

5vsu


解像度: 2.71→55.63 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 27.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 2600 7.88 %
Rwork0.195 --
obs0.199 32994 73.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→55.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7223 1495 5 134 8857
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118990
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.65612455
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9743601
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0861513
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111323
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7106-2.75990.267380.349583X-RAY DIFFRACTION4
2.7599-2.8130.362250.278296X-RAY DIFFRACTION14
2.813-2.87040.3541540.2884616X-RAY DIFFRACTION29
2.8704-2.93280.3503660.2757787X-RAY DIFFRACTION37
2.9328-3.0010.3138820.2723987X-RAY DIFFRACTION46
3.001-3.07610.31491060.27381179X-RAY DIFFRACTION55
3.0761-3.15920.27521160.27881348X-RAY DIFFRACTION62
3.1592-3.25220.30231350.22991571X-RAY DIFFRACTION72
3.2522-3.35710.28851450.21611783X-RAY DIFFRACTION82
3.3571-3.47710.26621820.20982074X-RAY DIFFRACTION96
3.4771-3.61630.27161840.19422164X-RAY DIFFRACTION100
3.6163-3.78080.25061810.1782159X-RAY DIFFRACTION100
3.7808-3.98010.23641790.16852175X-RAY DIFFRACTION100
3.9801-4.22940.22841940.15922163X-RAY DIFFRACTION100
4.2294-4.55580.2051840.14482197X-RAY DIFFRACTION100
4.5558-5.0140.20781830.14922180X-RAY DIFFRACTION100
5.014-5.73890.22632000.18412176X-RAY DIFFRACTION100
5.7389-7.2280.29281840.23082208X-RAY DIFFRACTION99
7.228-55.64030.22411920.22832248X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.89190.48490.20573.0412-0.93183.00140.0957-1.0565-0.17970.64780.212-0.55180.04520.971-0.05910.59980.3479-0.15351.3144-0.13220.416723.31187.158939.2833
21.89290.324-0.48593.36450.48912.71860.0574-1.53450.76280.44190.0687-0.2284-0.41550.2868-0.1880.70670.2863-0.02120.8265-0.5484-0.099210.003297.028739.1487
31.07290.30720.23842.2744-0.69621.23450.27890.0445-0.214-0.20.0497-0.03630.4806-0.6190.23141.78620.48570.05451.47751.03650.70619.099358.32950.244
43.00281.0936-0.45814.8189-1.13894.65120.0998-0.87790.12510.00050.03990.46970.6133-0.6037-0.04960.75370.03510.25971.19510.26730.6492-16.766677.078340.0474
53.32420.7048-0.6652.6528-1.76843.16850.3788-1.45350.63510.12190.47190.7946-0.542-0.35380.33930.65540.48160.12440.7714-0.0646-0.1929-7.557491.972634.4837
62.7385-0.13071.93541.28220.03391.3358-0.2841-0.584-0.32450.72620.58970.69071.1293-0.36780.06181.3264-0.19550.14071.29160.51890.8576-10.687661.74746.397
70.76360.61431.09131.98391.05451.74840.0406-0.8417-0.27840.8796-0.0392-0.65280.54150.12760.01481.11760.38220.02431.71890.21840.555516.332276.997651.4466
82.8121-1.93853.16935.5522-3.7634.16970.9028-2.7708-0.42961.4941.83432.86850.682-1.8173-1.98221.60190.36190.41972.13820.17321.459643.005959.980630.6847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN 'B' )
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN 'C' )
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN 'D' )
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN 'E' )
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN 'F' )
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN 'G' )
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN 'H' )
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN 'I' AND ((RESSEQ 33:38))) OR (CHAIN 'I' AND ((RESSEQ 93:98)))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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