[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6ar7: Crystal structure of a putative uncharacterized protein from Burk... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ar7 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of a putative uncharacterized protein from Burkholderia thailandensis | ||||||
![]() | Uncharacterized protein | ||||||
![]() | UNKNOWN FUNCTION / SSGCID / Burkholderia thailandensis / unknown protein / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | Lysozyme inhibitor LprI, N-terminal / Lysozyme inhibitor LprI / LprI domain-containing protein![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a Putative uncharacterized protein from Burkholderia thailandensis Authors: Abendroth, J. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 347.3 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 297 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 456 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 460.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 51 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
---|---|
Other databases |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 26291.902 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 35-238 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 700388 / DSM 13276 / CIP 106301 / E264 / Gene: BTH_I0862, DR63_2637 / Plasmid: ButhA.17069.a.A2 / Production host: ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54 % Preparation: For the anomalous data set, two 360-degree scans were merged to solve the structure at 2.5 Angstrom resolution, while the structure was refined against the first 360-degree scan at 2.1 Angstrom resolution. |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.26 Details: 21.4 mg/mL ButhA.17069.a.A2.PS38198 (SeMet protein) against RigakuReagents JCSG+ A2 optimization screen (20.2% PEG3350, 100 mM sodium citrate tribasic / citric acid, pH 5.26) cryoprotectant: ...Details: 21.4 mg/mL ButhA.17069.a.A2.PS38198 (SeMet protein) against RigakuReagents JCSG+ A2 optimization screen (20.2% PEG3350, 100 mM sodium citrate tribasic / citric acid, pH 5.26) cryoprotectant: 20% glycerol (2 steps), tray 249240c7, puck pcm7-6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Apr 18, 2017 |
Radiation | Monochromator: Diamond[111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→48.311 Å / Num. obs: 61171 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.872 % / Biso Wilson estimate: 36.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 10.07 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 3.57 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / % possible all: 96.6 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→48.31 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|