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- PDB-6ao5: Crystal structure of human MST2 in complex with SAV1 SARAH domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ao5
タイトルCrystal structure of human MST2 in complex with SAV1 SARAH domain
要素
  • Protein salvador homolog 1
  • Serine/threonine-protein kinase 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Hippo / mst autoactivation / dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


keratinocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / intestinal epithelial cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of hippo signaling ...keratinocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / intestinal epithelial cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of hippo signaling / endocardium development / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of organ growth / lung epithelial cell differentiation / hippo signaling / transcription regulator activator activity / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome / organ growth / ventricular septum morphogenesis / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / hair follicle development / positive regulation of fat cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / canonical Wnt signaling pathway / keratinocyte differentiation / JNK cascade / protein serine/threonine kinase activator activity / central nervous system development / epithelial cell proliferation / protein tetramerization / positive regulation of JNK cascade / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / molecular adaptor activity / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Scaffold protein salvador / : / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Scaffold protein salvador / : / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily / WW domain / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Few Secondary Structures / Irregular / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase 3 / Protein salvador homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.955 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Luo, X. / Ni, L.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: SAV1 promotes Hippo kinase activation through antagonizing the PP2A phosphatase STRIPAK.
著者: Bae, S.J. / Ni, L. / Osinski, A. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Luo, X.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural basis for autoactivation of human Mst2 kinase and its regulation by RASSF5.
著者: Ni, L. / Li, S. / Yu, J. / Min, J. / Brautigam, C.A. / Tomchick, D.R. / Pan, D. / Luo, X.
履歴
登録2017年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 3
B: Protein salvador homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5354
ポリマ－53,0052
非ポリマー5312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mutagenesis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area24520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)223.678, 223.678, 79.645
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 3 / Mammalian STE20-like protein kinase 2 / MST-2 / STE20-like kinase MST2 / Serine/threonine-protein kinase Krs-1


分子量: 41733.961 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (UNP residues 16-313, 428-491) / 変異: D146N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK3, KRS1, MST2 / プラスミド: PET29 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13188, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Protein salvador homolog 1 / 45 kDa WW domain protein / hWW45


分子量: 11270.966 Da / 分子数: 1 / 断片: SARAH domain (UNP residues 291-383) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAV1, WW45 / プラスミド: PET29 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H4B6
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.99 % / Mosaicity: 0.579 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05 M NaCl, 0.1 M Hepes, 0.19 mM CYMAL-7, 1 mM TCEP, 40% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月12日 / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 15976 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 48.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 1.085 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 303392
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.95-3121.7157630.8410.4831.7880.85898.5
3-3.0613.91.587950.8360.4221.6380.85799.7
3.06-3.11161.6687840.8890.4211.7220.863100
3.11-3.18181.2478010.9290.31.2830.887100
3.18-3.2519.41.0417920.9520.2411.0680.883100
3.25-3.32200.8058000.9740.1840.8260.897100
3.32-3.4120.50.687860.9730.1530.6980.907100
3.41-3.520.30.5397980.9810.1220.5530.951100
3.5-3.620.40.4017940.990.090.4110.955100
3.6-3.7220.40.2987910.9930.0680.3061.047100
3.72-3.8520.40.2438030.9960.0550.251100
3.85-420.30.1898000.9970.0430.1941.067100
4-4.1920.20.1488070.9980.0340.1521.117100
4.19-4.4120.30.1297950.9980.030.1331.291100
4.41-4.6820.10.1098030.9970.0250.1121.329100
4.68-5.0420.10.1047960.9970.0240.1071.394100
5.04-5.55200.1138020.9970.0260.1161.416100
5.55-6.3519.60.0968130.9940.0230.0991.391100
6.35-819.20.0658140.9990.0150.0671.216100
8-5018.40.0518390.9990.0120.0531.13599.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LGD

4lgd


解像度: 2.955→42.271 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2564 650 4.92 %random
Rwork0.2346 12549 --
obs0.2357 13199 82.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 192.97 Å2 / Biso mean: 60.0404 Å2 / Biso min: 15.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.955→42.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3340 0 45 0 3385
Biso mean--40.75 --
残基数----407
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5262101
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9547-3.18270.276520.31841027107934
3.1827-3.50290.3461140.28542335244977
3.5029-4.00940.24991590.245130353194100
4.0094-5.05010.25221610.210330513212100
5.0501-42.27550.23091640.216431013265100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5589-1.90110.54585.7248-1.50392.909-0.5487-0.9572-0.44980.65090.0023-0.18340.2358-0.04630.4440.68780.23330.1160.5879-0.18280.852945.276487.559817.5114
21.0834-0.0375-0.37170.66550.21551.0266-0.06920.1282-0.2918-0.04520.0978-0.10920.23620.1396-0.02130.2660.08190.10010.1639-0.33420.185940.638100.823913.8865
33.406-0.2983-0.78320.82250.42741.72760.16250.22770.75950.1350.0595-0.0818-0.3810.1998-0.20240.33130.0480.06290.2489-0.02210.30542.4784111.267612.4692
43.08931.4864-0.02242.0634-0.36430.8074-0.06910.22940.16730.01350.04910.61780.3856-0.2974-0.07620.2835-0.25190.16030.4005-0.05520.332276.892386.590534.2521
51.250.29652.05460.64840.1943.5228-0.05990.2789-0.1323-0.70920.1175-0.18560.91170.9522-0.06040.72880.1026-0.05020.410.01390.319374.621466.38242.833
63.482.25780.09933.72170.31872.4503-0.0901-0.1255-0.3093-0.0644-0.05630.17790.48690.05320.19220.3008-0.04770.09970.3648-0.00120.125780.640181.582237.6746
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 28 through 84 )A28 - 84
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 85 through 216 )A85 - 216
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 217 through 307 )A217 - 307
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 308 through 488 )A308 - 488
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 291 through 313 )B291 - 313
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 314 through 376 )B314 - 376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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