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- PDB-6alx: Structure of F. tularensis MglA-SspA solved in the presence of polyP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6alx
タイトルStructure of F. tularensis MglA-SspA solved in the presence of polyP
要素
  • Macrophage growth locus A
  • Stringent starvation protein A
キーワードTRANSCRIPTION / MglA / SspA / Francisella tularensis / bioweapon / ppGpp
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle ...Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GST N-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2017
タイトル: Dissection of the molecular circuitry controlling virulence in Francisella tularensis.
著者: Cuthbert, B.J. / Ross, W. / Rohlfing, A.E. / Dove, S.L. / Gourse, R.L. / Brennan, R.G. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2017年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Stringent starvation protein A
A: Macrophage growth locus A
B: Stringent starvation protein A
D: Macrophage growth locus A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4094
ポリマ－95,4094
非ポリマー00
水00
1
C: Stringent starvation protein A
A: Macrophage growth locus A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7052
ポリマ－47,7052
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
2
B: Stringent starvation protein A
D: Macrophage growth locus A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7052
ポリマ－47,7052
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.253, 114.298, 141.651
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Stringent starvation protein A / Starvation protein A


分子量: 24110.094 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-209 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis (バクテリア)
遺伝子: AV531_02990, DR86_1150 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0E2ZL39
#2: タンパク質 Macrophage growth locus A


分子量: 23594.529 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-201 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis (バクテリア)
遺伝子: DR86_1530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0E2ZLH6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Peg 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→60.754 Å / Num. obs: 16079 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.117 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / CC1/2: 0.843 / Rpim(I) all: 0.28 / Rrim(I) all: 0.643 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5U56

5u56


解像度: 3.3→60.753 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2944 1617 10.06 %
Rwork0.2091 --
obs0.2177 16079 94.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 62.129 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 350.4 Å2 / Biso mean: 96.9676 Å2 / Biso min: 20.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.3764 Å20 Å2-0 Å2
2--4.9053 Å20 Å2
3----18.2817 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→60.753 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6230 0 0 0 6230
残基数----796
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3001-3.41810.37351540.27981277143185
3.4181-3.55490.41571420.29751323146587
3.5549-3.71670.3921480.29791364151291
3.7167-3.91260.34841600.24691385154592
3.9126-4.15770.31580.20771401155993
4.1577-4.47860.25991650.16871495166098
4.4786-4.92910.25271650.1511502166799
4.9291-5.64190.24471710.17631535170699
5.6419-7.10650.31471710.22061547171899
7.1065-60.76360.25731830.19871633181699
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.1972 Å / Origin y: 0.0225 Å / Origin z: 10.4491 Å
111213212223313233
T0.1573 Å2-0.0241 Å2-0.0296 Å2-0.2236 Å20.0594 Å2--0.2903 Å2
L0.1742 °20.1776 °2-0.0538 °2-0.7257 °20.9203 °2--2.1676 °2
S0.1343 Å °-0.0012 Å °0.0409 Å °-0.0862 Å °0.0102 Å °-0.0021 Å °-0.0706 Å °-0.0504 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allC0 - 194
2X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 200
3X-RAY DIFFRACTION1allB0 - 194
4X-RAY DIFFRACTION1allD2 - 200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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