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- PDB-6ac4: Rat Xanthine oxidoreductase, D428N variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ac4
タイトルRat Xanthine oxidoreductase, D428N variant
要素Xanthine dehydrogenase/oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to azide / Butyrophilin (BTN) family interactions / hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / negative regulation of vasculogenesis / Azathioprine ADME / Purine catabolism / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process ...response to azide / Butyrophilin (BTN) family interactions / hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / negative regulation of vasculogenesis / Azathioprine ADME / Purine catabolism / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process / dGMP catabolic process / negative regulation of endothelial cell differentiation / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity / GMP catabolic process / amide catabolic process / response to carbon monoxide / deoxyinosine catabolic process / adenosine catabolic process / regulation of epithelial cell differentiation / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / AMP catabolic process / response to aluminum ion / IMP catabolic process / allantoin metabolic process / molybdopterin cofactor binding / nitrite reductase (NO-forming) activity / positive regulation of p38MAPK cascade / iron-sulfur cluster assembly / negative regulation of endothelial cell proliferation / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lactation / negative regulation of protein phosphorylation / FAD binding / sarcoplasmic reticulum / response to hydrogen peroxide / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / peroxisome / cellular response to tumor necrosis factor / flavin adenine dinucleotide binding / response to lipopolysaccharide / oxidoreductase activity / iron ion binding / negative regulation of gene expression / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding ...Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / Beta-grasp domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Xanthine dehydrogenase/oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Okamoto, K. / Kawaguchi, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
15H04702 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Rat Xanthine oxidoreductase, D428A variant, NAD bound form
著者: Okamoto, K. / Kawaguchi, Y.
履歴
登録2018年7月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xanthine dehydrogenase/oxidase
B: Xanthine dehydrogenase/oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,1018
ポリマ－292,8272
非ポリマー2,2746
水28,2481568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8860 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area86270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.296, 138.648, 221.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Xanthine dehydrogenase/oxidase


分子量: 146413.375 Da / 分子数: 2 / 変異: D428N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Xdh
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P22985, xanthine dehydrogenase, xanthine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 9-11% polyethylene glycol 8000, 0.6M Li2SO4, 5mM DTT, 1mM sodium salicylate, 0.4mM EDTA, 15% glycerol, 40mM HEPES (pH 6.20), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→39.63 Å / Num. obs: 162134 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / Rmerge(I) obs: 0.416 / Num. unique obs: 26792

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WYG

1wyg


解像度: 2.19→39.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 5.717 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 7313 5.1 %RANDOM
Rwork0.17459 ---
obs0.17764 135743 91.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.509 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.19→39.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20002 0 122 1568 21692
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01420554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01718686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.66727825
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91.63443878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.23552583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52122.231995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.904153541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.10715127
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.22712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3833.21610350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3823.21510349
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5034.81212927
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5034.81312928
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8473.5510204
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8483.55110197
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3285.18814887
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.59339.94223759
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other18.25639.63123405
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 584 -
Rwork0.22 9889 -
obs--91.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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