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万見
- PDB-6a9v: Crystal structure of Icp55 from Saccharomyces cerevisiae (N-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a9v
タイトルCrystal structure of Icp55 from Saccharomyces cerevisiae (N-terminal 42 residues deletion)
要素Intermediate cleaving peptidase 55
キーワードHYDROLASE / Intermediate cleaving peptidase 55 / M24B / peptidase / Xaa-Pro aminopeptidase / mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate cleaving peptidase 55 / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing / manganese ion binding / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrion / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / : / TRIETHYLENE GLYCOL / Intermediate cleaving peptidase 55
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Singh, R. / Kumar, A. / Goyal, V.D. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal structures and biochemical analyses of intermediate cleavage peptidase: role of dynamics in enzymatic function.
著者: Singh, R. / Goyal, V.D. / Kumar, A. / Sabharwal, N.S. / Makde, R.D.
履歴
登録2018年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intermediate cleaving peptidase 55
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3595
ポリマ－53,0241
非ポリマー3354
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, On Superdex200, elutes at a volume which corresponds to molecular mass of 74 kDa (equillibration between monomer and dimer). PISA analysis suggests monomeric nature of protein
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.081, 142.081, 118.731
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Intermediate cleaving peptidase 55 / Intermediate cleaving peptidase of 55 kDa


分子量: 53023.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ICP55, YER078C / プラスミド: pST50STR / 詳細 (発現宿主): pET expression palsmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P40051, intermediate cleaving peptidase 55
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES pH 7.5, 22 % Peg3350 , 250mM Ammonium Sulphate, 0.2mM MnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年2月17日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45.554 Å / Num. obs: 13770 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.166 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 1.06 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 2173 / CC1/2: 0.775 / Rpim(I) all: 0.374 / Rrim(I) all: 1.125 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MAR345dtbデータ収集
精密化解像度: 2.9→45.554 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 734 5.34 %
Rwork0.213 --
obs0.2137 13751 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45.554 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3109 0 17 0 3126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.464304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4741921
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9002-3.12410.31711420.30222533X-RAY DIFFRACTION100
3.1241-3.43840.27451600.25762555X-RAY DIFFRACTION100
3.4384-3.93570.21481420.21632587X-RAY DIFFRACTION100
3.9357-4.95760.21081350.17332628X-RAY DIFFRACTION100
4.9576-45.55930.19081550.20352714X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.5926 Å / Origin y: -35.3709 Å / Origin z: -16.5881 Å
111213212223313233
T0.3753 Å20.0492 Å2-0.079 Å2-0.2702 Å20.0032 Å2--0.3368 Å2
L2.0173 °20.8347 °2-0.1786 °2-0.8824 °20.2375 °2--1.3674 °2
S-0.0765 Å °-0.0503 Å °-0.0124 Å °0.0463 Å °0.0145 Å °-0.0516 Å °0.1409 Å °0.0707 Å °0.0519 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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