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万見
- PDB-6a7u: Crystal structure of histone H2A.Bbd-H2B dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a7u
タイトルCrystal structure of histone H2A.Bbd-H2B dimer
要素Histone H2B type 2-E,Histone H2A-Bbd type 2/3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone / Histone variant / H2A.Bbd
機能・相同性
機能・相同性情報


Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening ...Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / mRNA processing / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A-Bbd type 2/3 / Histone H2B type 2-E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dai, L. / Zhou, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the histone heterodimer containing histone variant H2A.Bbd.
著者: Dai, L. / Xie, X. / Zhou, Z.
履歴
登録2018年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2B type 2-E,Histone H2A-Bbd type 2/3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5341
ポリマ－26,5341
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.640, 141.910, 56.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Histone H2B type 2-E,Histone H2A-Bbd type 2/3 / Histone H2B-GL105 / Histone H2B.q / H2B/q / H2A Barr body-deficient / H2A.Bbd


分子量: 26534.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST2H2BE, H2BFQ, H2AFB2, H2AFB3, H2ABBD, H2AFB / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q16778, UniProt: P0C5Z0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate pH5.5 38% PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→44.39 Å / Num. obs: 8011 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.696 / Num. unique obs: 959 / CC1/2: 0.901

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AFA

3afa


解像度: 2.6→44.39 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 457 5.73 %
Rwork0.235 --
obs0.2367 7979 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1326 0 0 4 1330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011344
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4291816
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.137825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.97630.28521490.30162457X-RAY DIFFRACTION100
2.9763-3.74960.24881450.24422475X-RAY DIFFRACTION100
3.7496-44.40110.26411630.2162590X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.753 Å / Origin y: -25.7058 Å / Origin z: 3.0432 Å
111213212223313233
T0.3299 Å20.009 Å20.0406 Å2-0.322 Å20.0015 Å2--0.3252 Å2
L0.9031 °2-0.4298 °2-0.7958 °2-0.5382 °2-0.0796 °2--0.7696 °2
S0.22 Å °-0.0843 Å °0.0498 Å °-0.011 Å °0.075 Å °-0.0327 Å °-0.0431 Å °-0.0855 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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