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- PDB-6a70: Structure of the human PKD1/PKD2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a70
タイトルStructure of the human PKD1/PKD2 complex
要素
  • Polycystin-1
  • Polycystin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Asymmetric complex / polycystic kidney disease
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric distal tubule morphogenesis / detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : ...metanephric distal tubule morphogenesis / detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / lung epithelium development / mitocytosis / lymph vessel morphogenesis / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / metanephric proximal tubule development / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / calcium-independent cell-matrix adhesion / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / genitalia development / establishment of epithelial cell polarity / Wnt receptor activity / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / response to fluid shear stress / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / Golgi-associated vesicle membrane / cellular response to hydrostatic pressure / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to fluid shear stress / metanephric collecting duct development / cellular response to osmotic stress / digestive tract development / non-motile cilium / outward rectifier potassium channel activity / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / cartilage development / aorta development / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / skin development / branching involved in ureteric bud morphogenesis / cartilage condensation / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / branching morphogenesis of an epithelial tube / spinal cord development / heart looping / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / lateral plasma membrane / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / anatomical structure morphogenesis / regulation of cell adhesion / monoatomic cation channel activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to cAMP / regulation of mitotic spindle organization / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / cytoskeletal protein binding / cellular response to calcium ion / protein export from nucleus / basal plasma membrane / cell-matrix adhesion / ciliary basal body / liver development / kidney development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization
類似検索 - 分子機能
Polycystic kidney disease type 1 protein / Polycystin cation channel / REJ domain / REJ domain profile. / PKD/REJ-like domain / REJ domain / Polycystin-1 like, PLAT/LH2 domain / Carbohydrate-binding WSC / WSC domain / WSC domain profile. ...Polycystic kidney disease type 1 protein / Polycystin cation channel / REJ domain / REJ domain profile. / PKD/REJ-like domain / REJ domain / Polycystin-1 like, PLAT/LH2 domain / Carbohydrate-binding WSC / WSC domain / WSC domain profile. / present in yeast cell wall integrity and stress response component proteins / PKD domain / Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / PKD domain / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / PKD domain superfamily / Leucine-rich repeat N-terminal domain / PKD/Chitinase domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Voltage-dependent channel domain superfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycystin-1 / Polycystin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Su, Q. / Hu, F. / Ge, X. / Lei, J. / Yu, S. / Wang, T. / Zhou, Q. / Mei, C. / Shi, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31621092 中国
National Natural Science Foundation of China31621092 中国
National Natural Science Foundation of China31630017 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structure of the human PKD1-PKD2 complex.
著者: Qiang Su / Feizhuo Hu / Xiaofei Ge / Jianlin Lei / Shengqiang Yu / Tingliang Wang / Qiang Zhou / Changlin Mei / Yigong Shi /
要旨: Mutations in two genes, and , account for most cases of autosomal dominant polycystic kidney disease, one of the most common monogenetic disorders. Here we report the 3.6-angstrom cryo-electron ...Mutations in two genes, and , account for most cases of autosomal dominant polycystic kidney disease, one of the most common monogenetic disorders. Here we report the 3.6-angstrom cryo-electron microscopy structure of truncated human PKD1-PKD2 complex assembled in a 1:3 ratio. PKD1 contains a voltage-gated ion channel (VGIC) fold that interacts with PKD2 to form the domain-swapped, yet noncanonical, transient receptor potential (TRP) channel architecture. The S6 helix in PKD1 is broken in the middle, with the extracellular half, S6a, resembling pore helix 1 in a typical TRP channel. Three positively charged, cavity-facing residues on S6b may block cation permeation. In addition to the VGIC, a five-transmembrane helix domain and a cytosolic PLAT domain were resolved in PKD1. The PKD1-PKD2 complex structure establishes a framework for dissecting the function and disease mechanisms of the PKD proteins.
履歴
登録2018年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.42020年2月26日Group: Source and taxonomy
カテゴリ: em_entity_assembly_recombinant / entity_src_gen
Item: _em_entity_assembly_recombinant.cell / _em_entity_assembly_recombinant.ncbi_tax_id ..._em_entity_assembly_recombinant.cell / _em_entity_assembly_recombinant.ncbi_tax_id / _em_entity_assembly_recombinant.organism / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector
改定 1.52024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6991
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2
B: Polycystin-1
F: Polycystin-2
G: Polycystin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)326,8954
ポリマ－326,8954
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19530 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area108390 Å2

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要素

#1: タンパク質 Polycystin-2 / PC2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 ...PC2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein / Polycystwin / R48321 / Transient receptor potential cation channel subfamily P member 2


分子量: 66623.406 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2, TRPP2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13563
#2: タンパク質 Polycystin-1 / PC1 / Autosomal dominant polycystic kidney disease 1 protein


分子量: 127024.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P98161

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: the structure of an asymmetric complex / タイプ: COMPLEX
詳細: Samples were obtained by co-expression in 293F cells. A complex contains one PKD1 subunit and three PKD2 subunits.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.31 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞: HEK293F
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMHEPES 7.5HEPES1
30.06 %digitonindigitonin1
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27296 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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