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万見
- PDB-6a6i: Crystal structure of the winged-helix domain of Cockayne syndrome... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a6i
タイトルCrystal structure of the winged-helix domain of Cockayne syndrome group B protein in complex with ubiquitin
要素
  • (Polyubiquitin- ...) x 2
  • Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
キーワードHYDROLASE / DNA repair / helicase / ubiquitin / molecular signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent chromatin remodeler activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / transcription-coupled nucleotide-excision repair / helicase activity / hydrolase activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Helicase conserved C-terminal domain ...: / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Helicase conserved C-terminal domain / Ubiquitin family / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science16H04750 日本
Japan Society for the Promotion of Science15F15386 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR1XMX5 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of ubiquitin recognition by the winged-helix domain of Cockayne syndrome group B protein.
著者: Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Saijo, M. / Fukai, S.
履歴
登録2018年6月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
B: Polyubiquitin-B
C: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
D: Polyubiquitin-B
E: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
F: Polyubiquitin-B
G: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
H: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,31512
ポリマ－79,0038
非ポリマー3124
水1,892105
1
A: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7993
ポリマ－19,7072
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9620 Å2
手法PISA
2
C: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8354
ポリマ－19,7072
非ポリマー1282
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9790 Å2
手法PISA
3
E: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
F: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7942
ポリマ－19,7942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9460 Å2
手法PISA
4
G: Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant
H: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8863
ポリマ－19,7942
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.161, 101.705, 66.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ACEG

#1: タンパク質
Excision repair cross-complementing rodent repair deficiency, complementation group 6 variant


分子量: 11102.466 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59FF6

-
Polyubiquitin- ... , 2種, 4分子 BDFH

#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-76 / Mutation: K48R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-77 / Mutation: M77D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
非ポリマー , 3種, 109分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 28% PEG1000, 10% glycerol, 0.1 M tricine (pH 8.0), and 350 mM MgCl2.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 21604 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.4 % / Rpim(I) all: 0.094 / Rsym value: 0.21 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1229 / CC1/2: 0.599 / Rsym value: 0.583 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ

1ubq


解像度: 2.6→39.96 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2358 1099 5.15 %
Rwork0.1785 --
obs0.1814 21345 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5282 0 19 105 5406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025378
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6777235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.452069
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002939
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.71830.29111020.24192328X-RAY DIFFRACTION92
2.7183-2.86160.30741500.23152557X-RAY DIFFRACTION100
2.8616-3.04080.29781680.21812508X-RAY DIFFRACTION100
3.0408-3.27550.25541480.19752547X-RAY DIFFRACTION100
3.2755-3.60490.2241160.17852573X-RAY DIFFRACTION100
3.6049-4.12610.19681400.1522558X-RAY DIFFRACTION100
4.1261-5.19670.20721270.14472578X-RAY DIFFRACTION100
5.1967-39.96470.22121480.17622597X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.20861.0056-0.22822.94320.82533.29460.0181-0.1615-0.13760.1057-0.1174-0.26080.22860.23860.09230.29390.0024-0.01040.25770.03730.308525.31851.706731.282
23.36960.27990.77112.4334-1.32964.37080.0745-0.0638-0.051-0.1467-0.00180.05570.2492-0.3613-0.08680.2138-0.00990.00480.2517-0.03460.23325.4694-1.146220.7303
32.9038-1.0074-0.25543.3034-0.68942.3995-0.01-0.33680.01280.39420.02020.055-0.21670.0641-0.02810.3223-0.0406-0.01310.2558-0.02560.2625.663822.418434.853
43.81781.70810.77392.5179-0.46182.6514-0.08990.30290.0921-0.0020.03520.09350.0663-0.13550.03640.24780.02760.02220.20380.00030.235818.335530.528114.8865
52.52070.42911.34932.84141.98864.354-0.0214-0.0611-0.03690.1283-0.08120.15070.11870.05540.04760.28190.02260.01670.26320.01670.313436.88140.26425.4328
64.0099-0.0063-1.28613.97920.76912.45990.08320.15870.3713-0.07970.0602-0.081-0.3087-0.0089-0.14120.2624-0.03040.00480.26140.02610.289748.938319.90796.3685
73.39130.03380.58033.1936-0.17422.31540.0961-0.08190.2057-0.368-0.09560.057-0.4747-0.0473-0.10560.4030.00320.04370.4354-0.01670.2939-1.26724.073246.6542
83.8435-0.6716-1.10473.9870.28014.4388-0.17280.3535-0.44790.13060.04520.14720.2318-0.03120.1240.3094-0.00660.030.4203-0.06460.4029-3.30543.589454.3669
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1400 through 1493)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 74)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 1400 through 1493)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 1 through 76)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 1400 through 1493)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 1 through 74)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 1414 through 1493)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 1 through 74)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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