[日本語] English
万見
- PDB-6a33: Binding and Enhanced Binding between Key Immunity Proteins TRAF6 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a33
タイトルBinding and Enhanced Binding between Key Immunity Proteins TRAF6 and TIFA
要素
  • 15-mer peptide from TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A
  • TNF receptor-associated factor 6
キーワードPROTEIN BINDING / Complex / TRAF6 / TIFA c-terminal consensus TRAF-binding peptide 170-184
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase B binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / protein branched polyubiquitination / interleukin-33-mediated signaling pathway ...protein kinase B binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / protein branched polyubiquitination / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway / CD40 receptor complex / activation of protein kinase activity / myeloid dendritic cell differentiation / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / Regulated proteolysis of p75NTR / positive regulation of osteoclast differentiation / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of immunoglobulin production / ubiquitin conjugating enzyme binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / T-helper 1 type immune response / toll-like receptor 4 signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to cytokine stimulus / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / odontogenesis of dentin-containing tooth / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of JUN kinase activity / autophagosome assembly / protein K63-linked ubiquitination / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type I interferon production / bone resorption / positive regulation of T cell proliferation / protein autoubiquitination / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / lipid droplet / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / positive regulation of interleukin-2 production / response to interleukin-1 / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / osteoclast differentiation / NF-kB is activated and signals survival / ossification / NRIF signals cell death from the nucleus / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / neural tube closure / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of T cell cytokine production / protein homooligomerization / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / histone deacetylase binding / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipopolysaccharide / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cell cortex
類似検索 - 分子機能
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein / TNF receptor-associated factor 6, zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type ...TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein / TNF receptor-associated factor 6, zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A / TNF receptor-associated factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Huang, W.C. / Liao, J.H. / Hsiao, T.C. / Maestre-Reyna, M. / Bessho, Y. / Tsai, M.D.
資金援助 台湾, 3件
組織認可番号国
MOST105-0210-01-12-01 台湾
MOST106-0210-01-15-04 台湾
MOST107-0210-01-19-02 台湾
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2019
タイトル: Binding and Enhanced Binding between Key Immunity Proteins TRAF6 and TIFA.
著者: Huang, W.C. / Liao, J.H. / Hsiao, T.C. / Wei, T.W. / Maestre-Reyna, M. / Bessho, Y. / Tsai, M.D.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 6
I: 15-mer peptide from TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4722
ポリマ－20,4722
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.430, 51.430, 336.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 6 / E3 ubiquitin-protein ligase TRAF6 / Interleukin-1 signal transducer / RING finger protein 85 / RING- ...E3 ubiquitin-protein ligase TRAF6 / Interleukin-1 signal transducer / RING finger protein 85 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRAF6


分子量: 18857.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF6, RNF85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4K3, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド 15-mer peptide from TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A / Putative MAPK-activating protein PM14 / Putative NF-kappa-B-activating protein 20 / TRAF2-binding protein


分子量: 1614.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CG3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium, pH 7.5, 1M Sodium citrate tribasic dihydrate, and 10 mM TCEP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月7日 / 詳細: K-B mirrors
放射モノクロメーター: liquid nitrogen cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→41.4 Å / Num. obs: 16418 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 1.99963 % / Biso Wilson estimate: 40.85 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0198 / Rpim(I) all: 0.0198 / Rrim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 16.43
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.3512 / Num. unique obs: 1576 / CC1/2: 0.827 / Rpim(I) all: 0.3512 / Rrim(I) all: 0.4967 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZUJ

5zuj


解像度: 2.1→41.397 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2468 820 5 %
Rwork0.1937 --
obs0.1963 16399 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→41.397 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1297 0 0 124 1421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8451818
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2961103
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005237
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.23160.29721310.24932518X-RAY DIFFRACTION98
2.2316-2.40390.30661300.22452463X-RAY DIFFRACTION98
2.4039-2.64580.25661330.22232523X-RAY DIFFRACTION98
2.6458-3.02860.2351360.20672578X-RAY DIFFRACTION98
3.0286-3.81520.30751380.18252615X-RAY DIFFRACTION99
3.8152-41.40470.20541520.17952882X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.95590.1815-1.7471.2684-0.61856.1710.05660.24110.33920.20550.03360.171-0.68910.0393-0.06640.46980.0037-0.00710.23770.02340.320916.387927.343-12.0524
23.69751.4121-3.31780.8366-2.21426.0391-0.0589-0.1018-0.28910.0608-0.0712-0.1233-0.10860.43050.17120.4555-0.01360.02360.3019-0.03140.301212.575418.7164-8.6114
33.02520.2747-1.69472.5487-3.82947.7606-0.2796-0.2773-0.29170.03380.1027-0.03380.259-0.20940.1860.42610.00410.05720.2386-0.01310.27295.830613.4332-1.5571
43.5386-0.09070.48444.2533-1.91045.7425-0.0128-0.0269-0.1924-0.07620.0640.25290.4904-0.3651-0.02470.33760.030.10580.2871-0.04470.27746.108715.4178-9.2906
52.3530.82050.42043.2606-2.56846.2797-0.02890.04360.21260.13540.13210.3462-0.4249-0.2027-0.14810.39050.01030.06840.2868-0.00290.31777.636824.4026-16.993
63.6935-0.83030.18282.7731-1.4933.7625-0.36540.21850.6496-0.51620.2391-1.2137-0.08421.9677-0.28880.89340.06120.11610.7622-0.12670.663316.03329.4524-10.8676
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 350 through 376 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 377 through 406 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 407 through 434 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 435 through 470 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 471 through 501 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'I' and (resid 174 through 184 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る