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- PDB-5zui: Crystal Structure of HSP104 from Chaetomium thermophilum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zui
タイトルCrystal Structure of HSP104 from Chaetomium thermophilum
要素Heat Shock Protein 104
キーワードCHAPERONE / PROTEIN DISAGGREGASE / ATPASE / TWO-RING AAA PROTEIN / HELICAL FILAMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Putative heat shock protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Hanazono, Y. / Inoue, Y. / Noguchi, K. / Yohda, M. / Shinohara, K. / Takeda, K. / Miki, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Split conformation of Chaetomium thermophilum Hsp104 disaggregase.
著者: Yosuke Inoue / Yuya Hanazono / Kentaro Noi / Akihiro Kawamoto / Masato Kimatsuka / Ryuhei Harada / Kazuki Takeda / Ryoichi Kita / Natsuki Iwamasa / Kyoka Shibata / Keiichi Noguchi / Yasuteru ...著者: Yosuke Inoue / Yuya Hanazono / Kentaro Noi / Akihiro Kawamoto / Masato Kimatsuka / Ryuhei Harada / Kazuki Takeda / Ryoichi Kita / Natsuki Iwamasa / Kyoka Shibata / Keiichi Noguchi / Yasuteru Shigeta / Keiichi Namba / Teru Ogura / Kunio Miki / Kyosuke Shinohara / Masafumi Yohda /
要旨: Hsp104 and its bacterial homolog ClpB form hexameric ring structures and mediate protein disaggregation. The disaggregated polypeptide is thought to thread through the central channel of the ring. ...Hsp104 and its bacterial homolog ClpB form hexameric ring structures and mediate protein disaggregation. The disaggregated polypeptide is thought to thread through the central channel of the ring. However, the dynamic behavior of Hsp104 during disaggregation remains unclear. Here, we reported the stochastic conformational dynamics and a split conformation of Hsp104 disaggregase from Chaetomium thermophilum (CtHsp104) in the presence of ADP by X-ray crystallography, cryo-electron microscopy (EM), and high-speed atomic force microscopy (AFM). ADP-bound CtHsp104 assembles into a 6 left-handed spiral filament in the crystal structure at a resolution of 2.7 Å. The unit of the filament is a hexamer of the split spiral structure. In the cryo-EM images, staggered and split hexameric rings were observed. Further, high-speed AFM observations showed that a substrate addition enhanced the conformational change and increased the split structure's frequency. Our data suggest that split conformation is an off-pathway state of CtHsp104 during disaggregation.
履歴
登録2018年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_CC_half
改定 1.22021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat Shock Protein 104
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4879
ポリマ－85,0561
非ポリマー1,4318
水905
1
A: Heat Shock Protein 104
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)518,92154
ポリマ－510,3366
非ポリマー8,58548
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+2/31
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+1/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+5/61
単位格子
Length a, b, c (Å)131.182, 131.182, 137.042
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Heat Shock Protein 104


分子量: 85056.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: CTHT_0022720 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S4G4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The sequence was deposited with accession number LC388394 to DDBJ.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.01 M Cobalt chloride, 0.1 M MES (pH6.5), 1.8 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 36348 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.591 / Rsym value: 1.268 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CIU

4ciu


解像度: 2.701→47.382 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 1828 5.04 %
Rwork0.2113 --
obs0.214 36292 98.84 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.701→47.382 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5399 0 84 5 5488
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.777477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.4232170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045857
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004963
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7013-2.77430.50371150.39072407X-RAY DIFFRACTION89
2.7743-2.8560.40381380.32712579X-RAY DIFFRACTION96
2.856-2.94810.34291360.2922679X-RAY DIFFRACTION100
2.9481-3.05350.35471300.28552671X-RAY DIFFRACTION100
3.0535-3.17570.31461460.27362662X-RAY DIFFRACTION100
3.1757-3.32020.38691460.25912669X-RAY DIFFRACTION100
3.3202-3.49520.32961600.23252660X-RAY DIFFRACTION100
3.4952-3.71410.27651450.21392678X-RAY DIFFRACTION100
3.7141-4.00070.24851330.20612694X-RAY DIFFRACTION100
4.0007-4.40310.24851430.17822675X-RAY DIFFRACTION100
4.4031-5.03960.22751460.17452672X-RAY DIFFRACTION100
5.0396-6.3470.2991410.2252702X-RAY DIFFRACTION100
6.347-47.38910.18551490.17122716X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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