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万見
- PDB-5zkf: Crystal Structure of N-terminal Domain of Plasmodium vivax p43 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zkf
タイトルCrystal Structure of N-terminal Domain of Plasmodium vivax p43 in space group P21
要素Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43
キーワードLIGASE / GST-like domain / AIMP1 / Plasmodium
機能・相同性
機能・相同性情報


ligase activity / tRNA binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
(malaria parasite P. vivax) hypothetical protein / Methionine-tRNA ligase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Gupta, S. / Sharma, M. / Harlos, K. / Manickam, Y. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Crystal structures of the two domains that constitute the Plasmodium vivax p43 protein.
著者: Gupta, S. / Chhibber-Goel, J. / Sharma, M. / Parvez, S. / Harlos, K. / Sharma, A. / Yogavel, M.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43
A: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43
C: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43
D: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2454
ポリマ－87,2454
非ポリマー00
水54030
1
B: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43
A: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6232
ポリマ－43,6232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
2
C: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43

D: Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6232
ポリマ－43,6232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.181, 86.942, 78.411
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Aminoacyl tRNA Synthetase Complex-Interacting Multifunctional Protein p43 / tRNA import protein tRIP / putative / Methionine-tRNA ligase / putative


分子量: 21811.281 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVC01_120068600, PVP01_1264700, PVT01_120069000 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A0A1G4HHT8, UniProt: A5K3Y7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M sodium citrate, 20 % w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.748→45.35 Å / Num. obs: 18633 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 844 / CC1/2: 0.4 / % possible all: 89.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→43.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / WRfactor Rfree: 0.3581 / WRfactor Rwork: 0.2692 / FOM work R set: 0.7509 / SU B: 40.205 / SU ML: 0.353 / SU Rfree: 0.1007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2785 1850 10 %RANDOM
Rwork0.2146 ---
obs0.221 16565 98.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.51 Å2 / Biso mean: 58.312 Å2 / Biso min: 29.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.49 Å2-0 Å2-32.5 Å2
2--3.35 Å2-0 Å2
3---29.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→43.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5748 0 0 30 5778
Biso mean---46.82 -
残基数----686
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.161.9697911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5275680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.11324.912283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.255151146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6011516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024292
LS精密化 シェル解像度: 2.748→2.819 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 126 -
Rwork0.356 1113 -
all-1239 -
obs--90.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5316-0.03110.57771.68050.26440.7325-0.03150.16560.07440.0823-0.0060.0306-0.01430.04640.03750.06760.00560.05810.0680.01710.058618.991-3.3836.216
21.3507-0.6045-0.14160.8106-0.00690.75480.04080.0014-0.1222-0.0172-0.0587-0.0899-0.1248-0.01640.01790.0281-0.02040.0030.0937-0.00620.066443.716-12.34944.569
31.90520.64440.90960.8971-0.21931.104-0.03770.14580.0620.0506-0.01160.06020.06520.07460.04930.08270.0030.02480.1268-0.01810.015615.373-17.673.006
41.4407-0.0382-0.65191.24110.25741.2251-0.0151-0.0696-0.04980.070.0193-0.0190.05610.0094-0.00430.02960.01340.00120.10050.01060.003443.863-26.53381.586
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B1 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2A1 - 174
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 173
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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