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万見
- PDB-5z8y: Crystal structure of human LRRTM2 in complex with Neurexin 1beta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z8y
タイトルCrystal structure of human LRRTM2 in complex with Neurexin 1beta
要素
  • Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
  • Neurexin-1-beta
キーワードCELL ADHESION / Synapse / leucine-rich repeat / synaptic organizer
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / protein complex involved in cell-cell adhesion / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / guanylate kinase-associated protein clustering / neuron to neuron synapse / neuronal signal transduction ...protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / protein complex involved in cell-cell adhesion / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / guanylate kinase-associated protein clustering / neuron to neuron synapse / neuronal signal transduction / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / postsynaptic density protein 95 clustering / cerebellar granule cell differentiation / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / presynaptic membrane assembly / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / negative regulation of filopodium assembly / maintenance of synapse structure / neuroligin family protein binding / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic density assembly / inhibitory synapse / synaptic vesicle clustering / neuron cell-cell adhesion / neurexin family protein binding / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of AMPA receptor activity / negative regulation of receptor internalization / postsynaptic specialization membrane / Neurexins and neuroligins / positive regulation of synapse assembly / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of protein kinase C activity / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / adult behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / excitatory synapse / endocytic vesicle / GABA-ergic synapse / axonal growth cone / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / cellular response to calcium ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis / learning / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / postsynaptic density membrane / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / neuromuscular junction / positive regulation of neuron projection development / transmembrane signaling receptor activity / calcium-dependent protein binding / neuron projection development / presynapse / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / presynaptic membrane / nuclear membrane / angiogenesis / vesicle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular space / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor ...Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Jelly Rolls - #200 / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2 / Neurexin-1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
JSPS/MEXTJP16H04749 日本
JSTJPMJCR12M5 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural insights into modulation and selectivity of transsynaptic neurexin-LRRTM interaction.
著者: Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Sato, Y. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Watanabe, M. / Saitoh, T. / Maenaka, K. / Terada, T. / Yoshida, T. / Uemura, T. / Fukai, S.
履歴
登録2018年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: entity / struct / Item: _entity.formula_weight / _struct.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
B: Neurexin-1-beta
C: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
D: Neurexin-1-beta
E: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
F: Neurexin-1-beta
G: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
H: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,93530
ポリマ－242,7078
非ポリマー5,22822
水724
1
A: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
B: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0168
ポリマ－60,6772
非ポリマー1,3406
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
D: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0168
ポリマ－60,6772
非ポリマー1,3406
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
F: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9517
ポリマ－60,6772
非ポリマー1,2745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
H: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9517
ポリマ－60,6772
非ポリマー1,2745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.184, 99.858, 109.633
Angle α, β, γ (deg.)91.30, 91.20, 116.47
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2 / Leucine-rich repeat neuronal 2 protein


分子量: 39723.441 Da / 分子数: 4 / 変異: H355A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRRTM2, KIAA0416, LRRN2 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43300
#2: タンパク質
Neurexin-1-beta / Neurexin I-beta


分子量: 20953.354 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRXN1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P58400

-
糖 , 2種, 16分子

#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 10分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細Sequence of Neurexin-1-beta was based on isoform 3b of database P58400 (NRX1B_HUMAN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.1 M sodium/potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 49781 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3.4→3.46 Å / 冗長度: 2.5 % / CC1/2: 0.526 / Rsym value: 0.427 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Z8X,3B3Q

5z8x

3b3q


解像度: 3.4→49.815 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 24.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 2387 4.82 %
Rwork0.2088 --
obs0.2104 49545 95.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→49.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16080 0 326 4 16410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8922764
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6426068
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0382624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032880
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4002-3.46950.35191480.28652455X-RAY DIFFRACTION85
3.4695-3.5450.27231920.28682681X-RAY DIFFRACTION94
3.545-3.62740.28641520.25772732X-RAY DIFFRACTION95
3.6274-3.71810.23751100.25152747X-RAY DIFFRACTION95
3.7181-3.81860.28081070.23922821X-RAY DIFFRACTION95
3.8186-3.93090.27781080.23152819X-RAY DIFFRACTION96
3.9309-4.05770.25621090.22122812X-RAY DIFFRACTION96
4.0577-4.20270.23491040.21142786X-RAY DIFFRACTION96
4.2027-4.37090.25061430.20732788X-RAY DIFFRACTION96
4.3709-4.56970.19651230.18792840X-RAY DIFFRACTION97
4.5697-4.81040.19981430.17172786X-RAY DIFFRACTION97
4.8104-5.11150.16711370.16982807X-RAY DIFFRACTION98
5.1115-5.50570.2491400.20542874X-RAY DIFFRACTION98
5.5057-6.05890.25671360.21442814X-RAY DIFFRACTION98
6.0589-6.93360.26331540.22282822X-RAY DIFFRACTION98
6.9336-8.7280.21441990.20272796X-RAY DIFFRACTION98
8.728-49.82050.24111820.17142778X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.4377 Å / Origin y: 23.7672 Å / Origin z: -3.8036 Å
111213212223313233
T0.5825 Å20.0259 Å2-0.0306 Å2-0.6028 Å20.0772 Å2--0.4975 Å2
L0.3445 °20.0683 °20.003 °2-0.4272 °2-0.0166 °2---0.1151 °2
S0.0253 Å °-0.0048 Å °-0.0049 Å °-0.0052 Å °0.0214 Å °-0.0232 Å °0.0129 Å °0.0226 Å °-0.0043 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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