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万見
- PDB-5z6t: Crystal structure of D-xylose reductase from Scheffersomyces stip... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z6t
タイトルCrystal structure of D-xylose reductase from Scheffersomyces stipitis in complex with NADPH
要素NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Pentose metabolism / xylose reductase / Scheffersomyces stipitis
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose reductase [NAD(P)H] / D-xylose reductase (NADPH) activity / arabinose catabolic process / D-xylose catabolic process / galactose catabolic process / cellular response to osmotic stress / cellular response to oxidative stress / mRNA binding
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Scheffersomyces stipitis (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Son, H.F. / Kim, K.J.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural insight intoD-xylose utilization by xylose reductase from Scheffersomyces stipitis
著者: Son, H.F. / Lee, S.M. / Kim, K.J.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年9月9日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
B: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7574
ポリマ－78,2712
非ポリマー1,4872
水6,521362
1
A: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8792
ポリマ－39,1351
非ポリマー7431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
2
B: NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8792
ポリマ－39,1351
非ポリマー7431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.654, 97.654, 160.119
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 NAD(P)H-dependent D-xylose reductase / XR


分子量: 39135.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Scheffersomyces stipitis (strain ATCC 58785 / CBS 6054 / NBRC 10063 / NRRL Y-11545) (菌類)
株: ATCC 58785 / CBS 6054 / NBRC 10063 / NRRL Y-11545 / 遺伝子: XYL1, PICST_89614 / プラスミド: pProEX-HTa / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): T1R / 参照: UniProt: P31867, D-xylose reductase [NAD(P)H]
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Ammonium citrate tribasic

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月2日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→83.38 Å / Num. obs: 49336 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 8.7 % / Rsym value: 0.273 / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Num. unique obs: 2503 / Rsym value: 0.273

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z9A

1z9a


解像度: 2→83.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.235 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.153
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2236 2658 5.1 %RANDOM
Rwork0.1775 ---
obs0.1799 49336 98.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.13 Å2 / Biso mean: 29.337 Å2 / Biso min: 10.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.59 Å2-0 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→83.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5068 0 96 362 5526
Biso mean--38.84 34.14 -
残基数----634
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0195302
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9831.9827214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.076311558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4275632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.89624.553246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.37415878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5671526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021222
LS精密化 シェル解像度: 2.004→2.056 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 184 -
Rwork0.249 3446 -
all-3630 -
obs--95.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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