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万見
- PDB-5z5k: Structure of the DCC-Draxin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z5k
タイトルStructure of the DCC-Draxin complex
要素
  • Draxin
  • Netrin receptor DCC
キーワードAPOPTOSIS/INBITITOR / axon guidance / APOPTOSIS-INBITITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


commissural neuron differentiation in spinal cord / Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / dorsal spinal cord development / anterior commissure morphogenesis / netrin receptor activity / dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance ...commissural neuron differentiation in spinal cord / Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / dorsal spinal cord development / anterior commissure morphogenesis / netrin receptor activity / dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / hippocampal neuron apoptotic process / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / growth cone membrane / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / optic nerve development / axon development / forebrain development / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / axon guidance / response to amphetamine / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell adhesion / positive regulation of neuron projection development / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / Schaffer collateral - CA1 synapse / Wnt signaling pathway / neuron migration / negative regulation of neuron projection development / neuron apoptotic process / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / axon / apoptotic process / cell surface / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Draxin / Draxin / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 ...Draxin / Draxin / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Draxin / Netrin receptor DCC
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.493 Å
データ登録者Liu, Y. / Xiao, J. / Wang, J.
資金援助 中国, 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)31570735 中国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL103526 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2018
タイトル: Structural Basis for Draxin-Modulated Axon Guidance and Fasciculation by Netrin-1 through DCC.
著者: Ying Liu / Tuhin Bhowmick / Yiqiong Liu / Xuefan Gao / Haydyn D T Mertens / Dmitri I Svergun / Junyu Xiao / Yan Zhang / Jia-Huai Wang / Rob Meijers /
要旨: Axon guidance involves the spatiotemporal interplay between guidance cues and membrane-bound cell-surface receptors, present on the growth cone of the axon. Netrin-1 is a prototypical guidance cue ...Axon guidance involves the spatiotemporal interplay between guidance cues and membrane-bound cell-surface receptors, present on the growth cone of the axon. Netrin-1 is a prototypical guidance cue that binds to deleted in colorectal cancer (DCC), and it has been proposed that the guidance cue Draxin modulates this interaction. Here, we present structural snapshots of Draxin/DCC and Draxin/Netrin-1 complexes, revealing a triangular relationship that affects Netrin-mediated haptotaxis and fasciculation. Draxin interacts with DCC through the N-terminal four immunoglobulin domains, and Netrin-1 through the EGF-3 domain, in the same region where DCC binds. Netrin-1 and DCC bind to adjacent sites on Draxin, which appears to capture Netrin-1 and tether it to the DCC receptor. We propose the conformational flexibility of the single-pass membrane receptor DCC is used to promote fasciculation and regulate axon guidance through concerted Netrin-1/Draxin binding. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2018年1月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年3月10日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: audit_author / chem_comp / pdbx_audit_support / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 2.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Netrin receptor DCC
B: Draxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6456
ポリマ－49,1512
非ポリマー1,4944
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area24250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.069, 108.069, 130.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Netrin receptor DCC / Tumor suppressor protein DCC


分子量: 41429.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dcc / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63155
#2: タンパク質 Draxin / Dorsal inhibitory axon guidance protein / Dorsal repulsive axon guidance protein


分子量: 7720.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Draxin, DRAXIN / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: D3ZDG4
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.493→50 Å / Num. obs: 29938 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 2.406 / Net I/av σ(I): 38.321 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.5-2.5410.60.7980.4851.438100
2.54-2.5910.60.8550.4071.47899.7
2.59-2.6410.80.8840.3311.48999.7
2.64-2.6910.90.9050.2911.56299.70.9180.963
2.69-2.7510.90.9270.2421.54499.70.7660.804
2.75-2.82110.9610.191.64299.90.6020.632
2.82-2.8911.10.9750.1441.71599.70.4580.48
2.89-2.9611.20.9770.1231.79499.80.3930.412
2.96-3.0511.20.9850.0931.88899.90.2970.311
3.05-3.1511.20.990.0772.0499.90.2460.258
3.15-3.2611.20.9920.0612.24699.80.1940.204
3.26-3.3911.20.9950.0492.47299.90.1550.162
3.39-3.5511.10.9960.0392.78799.90.1230.129
3.55-3.7311.10.9960.0343.13899.90.1070.113
3.73-3.9710.80.9960.0313.4999.90.0980.103
3.97-4.2710.60.9970.0273.8941000.0840.089
4.27-4.710.50.9970.0244.0071000.0760.08
4.7-5.3810.50.9980.0223.6041000.070.073
5.38-6.7810.90.9980.0193.07699.80.0620.065
6.78-5010.70.9970.0182.89698.60.0550.058

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.493→35.374 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1485 4.97 %
Rwork0.2125 --
obs0.2143 29867 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 176.52 Å2 / Biso mean: 71.9063 Å2 / Biso min: 35.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.493→35.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3435 0 98 33 3566
Biso mean--108.42 62.21 -
残基数----446
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5814909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043557
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004637
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.182202
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4933-2.57370.37391340.31672463259795
2.5737-2.66570.32061300.297325742704100
2.6657-2.77230.31781330.294126012734100
2.7723-2.89850.34631330.27525562689100
2.8985-3.05120.29481370.268425842721100
3.0512-3.24220.2741390.24325882727100
3.2422-3.49240.26271370.237226042741100
3.4924-3.84350.28171310.218825952726100
3.8435-4.39870.23041340.185425882722100
4.3987-5.53850.18491350.172726092744100
5.5385-35.37740.21661420.18052620276299
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.0904 Å / Origin y: 128.8253 Å / Origin z: -5.9251 Å
111213212223313233
T0.4612 Å2-0.0387 Å2-0.0031 Å2-0.5281 Å20.0011 Å2--0.4488 Å2
L0.1783 °2-0.1747 °20.4675 °2-0.587 °2-0.9308 °2--1.4112 °2
S0.055 Å °0.0519 Å °-0.0644 Å °-0.0783 Å °-0.0604 Å °-0.0375 Å °0.0726 Å °0.2378 Å °-0.011 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA39 - 447
2X-RAY DIFFRACTION1allB264 - 329
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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