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- PDB-5z4m: Structure of TailorD343A with bound UTP and Mg -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z4m
タイトルStructure of TailorD343A with bound UTP and Mg
要素Terminal uridylyltransferase Tailor
キーワードTRANSFERASE / Terminal uridylyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / RNA uridylyltransferase activity / pre-miRNA processing / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cid1 family poly A polymerase / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / Terminal uridylyltransferase Tailor
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Cheng, L. / Li, F. / Jiang, Y. / Yu, H. / Xie, C. / Shi, Y. / Gong, Q.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into a unique preference for 3' terminal guanine of mirtron in Drosophila TUTase tailor.
著者: Cheng, L. / Li, F. / Jiang, Y. / Yu, H. / Xie, C. / Shi, Y. / Gong, Q.
履歴
登録2018年1月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terminal uridylyltransferase Tailor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6514
ポリマ－41,6581
非ポリマー9933
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area15750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.962, 84.556, 149.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-817-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Terminal uridylyltransferase Tailor / TUTase Tailor


分子量: 41658.449 Da / 分子数: 1 / 変異: D343A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Tailor, CG1091 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VI58, RNA uridylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP


分子量: 484.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Sodium chloride, 0.1M Tris pH 8.4, 15% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→50 Å / Num. obs: 40441 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.891 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.74-1.7711.50.5919640.9460.1750.6170.48998.9
1.77-1.811.30.54419900.9630.1640.5690.49299
1.8-1.8412.10.44520010.9820.1310.4640.505100
1.84-1.8713.40.42220210.9830.1190.4390.513100
1.87-1.9213.50.34519590.9880.0970.3590.535100
1.92-1.9613.50.320320.9910.0840.3110.559100
1.96-2.0113.40.24920260.9930.070.2590.583100
2.01-2.0613.10.20519830.9930.0580.2130.6299.9
2.06-2.1212.90.1820000.9950.0520.1880.691100
2.12-2.1911.90.14920030.9950.0440.1560.7599.4
2.19-2.2713.70.13120310.9970.0370.1360.786100
2.27-2.3613.70.11220180.9970.0310.1170.797100
2.36-2.4713.50.120200.9980.0280.1040.866100
2.47-2.613.40.09120310.9980.0260.0950.94799.9
2.6-2.7612.80.07820190.9980.0220.0811.04999.4
2.76-2.9813.10.0720020.9980.020.0731.24198.7
2.98-3.2713.70.06520670.9980.0180.0681.457100
3.27-3.7513.30.05820520.9990.0160.061.648100
3.75-4.7212.50.0520580.9990.0140.0521.69599
4.72-5012.30.04621640.9980.0140.0481.42398.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NKT

4nkt


解像度: 1.74→30.981 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2061 1998 4.95 %
Rwork0.1673 --
obs0.1692 40325 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 215.05 Å2 / Biso mean: 46.7466 Å2 / Biso min: 17.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.74→30.981 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2802 0 81 177 3060
Biso mean--68.81 39.66 -
残基数----350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0433986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1631739
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7404-1.78390.30331160.28172647276397
1.7839-1.83210.33161390.255126962835100
1.8321-1.88610.31311410.234127562897100
1.8861-1.94690.27641390.218427372876100
1.9469-2.01650.24821330.190627242857100
2.0165-2.09720.21571540.183927202874100
2.0972-2.19260.23011530.183626892842100
2.1926-2.30820.19081450.174327442889100
2.3082-2.45280.2151270.171227532880100
2.4528-2.6420.2171470.174327652912100
2.642-2.90770.23071610.17272710287199
2.9077-3.32810.19141560.168827502906100
3.3281-4.19140.1811340.14632795292999
4.1914-30.98590.17361530.13992841299497
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.9787 Å / Origin y: -24.7454 Å / Origin z: 16.1791 Å
111213212223313233
T0.2229 Å2-0.0706 Å2-0.0205 Å2-0.2035 Å20.0056 Å2--0.1981 Å2
L1.8985 °2-0.3726 °20.3975 °2-0.693 °2-0.6315 °2--2.0832 °2
S-0.0186 Å °0.301 Å °0.0747 Å °0.0311 Å °0.0108 Å °0.0319 Å °-0.0013 Å °0.1551 Å °-0.0049 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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