+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5z4m | ||||||
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Title | Structure of TailorD343A with bound UTP and Mg | ||||||
Components | Terminal uridylyltransferase Tailor | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Terminal uridylyltransferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / RNA uridylyltransferase activity / pre-miRNA processing / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Drosophila melanogaster (fruit fly) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.74 Å | ||||||
Authors | Cheng, L. / Li, F. / Jiang, Y. / Yu, H. / Xie, C. / Shi, Y. / Gong, Q. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2019 Title: Structural insights into a unique preference for 3' terminal guanine of mirtron in Drosophila TUTase tailor. Authors: Cheng, L. / Li, F. / Jiang, Y. / Yu, H. / Xie, C. / Shi, Y. / Gong, Q. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5z4m.cif.gz | 230.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5z4m.ent.gz | 185.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5z4m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5z4m_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5z4m_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5z4m_validation.xml.gz | 16.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5z4m_validation.cif.gz | 23.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z4/5z4m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z4/5z4m | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5z4aC 5z4cC 5z4dC 5z4jC 4nktS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41658.449 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: D343A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: Tailor, CG1091 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9VI58, RNA uridylyltransferase | ||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-MG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2M Sodium chloride, 0.1M Tris pH 8.4, 15% w/v PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.9785 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 25, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9785 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.74→50 Å / Num. obs: 40441 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.891 / Net I/σ(I): 6.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4NKT Resolution: 1.74→30.981 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 22.33
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 215.05 Å2 / Biso mean: 46.7466 Å2 / Biso min: 17.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.74→30.981 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -3.9787 Å / Origin y: -24.7454 Å / Origin z: 16.1791 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |