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- PDB-5z0r: Structural insight into the Zika virus capsid encapsulating the v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z0r
タイトルStructural insight into the Zika virus capsid encapsulating the viral genome
要素Extracellular solute-binding protein family 1,viral genome protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Zika virus capsid
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / double-stranded RNA binding / viral capsid / outer membrane-bounded periplasmic space / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / periplasmic space / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / DNA damage response / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase ...Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Bacterial extracellular solute-binding protein / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Bacterial extracellular solute-binding protein / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Helicase, C-terminal / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltodextrin-binding protein / Genome polyprotein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Li, T. / Zhao, Q. / Yang, X. / Chen, C. / Yang, K. / Wu, C. / Zhang, T. / Duan, Y. / Xue, X. / Mi, K. ...Li, T. / Zhao, Q. / Yang, X. / Chen, C. / Yang, K. / Wu, C. / Zhang, T. / Duan, Y. / Xue, X. / Mi, K. / Ji, X. / Wang, Z. / Yang, H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Key Basic Research Program of China2015CB859800 中国
the National Natural Science Foundation of China31528006 中国
the National Key Research Program of China2016YFD0500300 中国
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2018
タイトル: Structural insight into the Zika virus capsid encapsulating the viral genome.
著者: Li, T. / Zhao, Q. / Yang, X. / Chen, C. / Yang, K. / Wu, C. / Zhang, T. / Duan, Y. / Xue, X. / Mi, K. / Ji, X. / Wang, Z. / Yang, H.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Extracellular solute-binding protein family 1,viral genome protein
B: Extracellular solute-binding protein family 1,viral genome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6394
ポリマ－97,9552
非ポリマー6852
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6500 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.301, 81.425, 77.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Extracellular solute-binding protein family 1,viral genome protein


分子量: 48977.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion of MBP-TAG (UNP residues 27-395) and Zika virus capsid (UNP residues 24-98)
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B / BL21-DE3, BL21(DE3) / 遺伝子: ECBD_4002 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A140NCD0, UniProt: A0A1D9C0W3, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5
詳細: 10% v/v 2-Propanol, 0.1 M BICINE pH 8.5, 30% w/v Polyethylene glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 55737 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EZ9, 1SFK

1ez9

1sfk


解像度: 2.05→48.286 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2537 1912 3.6 %RANDOM
Rwork0.2209 ---
obs0.2221 53145 95.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→48.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6879 0 46 373 7298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047087
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0589605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1672629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451066
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041224
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10130.31431330.29863034X-RAY DIFFRACTION80
2.1013-2.15810.35581090.28673276X-RAY DIFFRACTION85
2.1581-2.22160.32451260.27343317X-RAY DIFFRACTION88
2.2216-2.29330.28491300.27583515X-RAY DIFFRACTION91
2.2933-2.37530.34481330.26723591X-RAY DIFFRACTION94
2.3753-2.47040.29661450.25943719X-RAY DIFFRACTION97
2.4704-2.58280.27041290.25653803X-RAY DIFFRACTION99
2.5828-2.71890.30451470.24453830X-RAY DIFFRACTION99
2.7189-2.88930.28121430.24963841X-RAY DIFFRACTION100
2.8893-3.11230.27171440.24933841X-RAY DIFFRACTION100
3.1123-3.42540.29711460.22093835X-RAY DIFFRACTION100
3.4254-3.92090.2071400.19523853X-RAY DIFFRACTION100
3.9209-4.93920.19721460.17923865X-RAY DIFFRACTION100
4.9392-48.29890.22431410.19283913X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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