+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5yuz | ||||||
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Title | DNA polymerase IV - DNA ternary complex 11 | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA POLYMERASE / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / SOS response / error-prone translesion synthesis / DNA-templated DNA replication / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA damage response / magnesium ion binding ...DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / SOS response / error-prone translesion synthesis / DNA-templated DNA replication / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli K-12 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.83 Å | ||||||
Authors | Kottur, J. / Nair, D.T. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2018 Title: Pyrophosphate hydrolysis is an intrinsic and critical step of the DNA synthesis reaction. Authors: Kottur, J. / Nair, D.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5yuz.cif.gz | 373.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5yuz.ent.gz | 298.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5yuz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5yuz_validation.pdf.gz | 883.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5yuz_full_validation.pdf.gz | 896.9 KB | Display | |
Data in XML | 5yuz_validation.xml.gz | 36.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5yuz_validation.cif.gz | 54.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yu/5yuz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yu/5yuz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5yurC 5yusC 5yutC 5yuuC 5yuvC 5yuwC 5yuxC 5yuyC 5yv0C 5yv1C 5yv2C 5yv3C 5yydC 5yyeC 5zlvC 6ig1C 4ir1S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules FA
#1: Protein | Mass: 39589.895 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli K-12 (bacteria) / Strain: K-12 / Gene: dinB, dinP, b0231, JW0221 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q47155, DNA-directed DNA polymerase |
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-DNA chain , 2 types, 4 molecules GBHC
#2: DNA chain | Mass: 5492.554 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Escherichia coli K-12 (bacteria) #3: DNA chain | Mass: 5796.747 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Escherichia coli K-12 (bacteria) |
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-Non-polymers , 4 types, 650 molecules
#4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-TTP / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.72 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 Details: 15% MPD , pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM14 / Wavelength: 0.95372 Å |
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: Sep 18, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95372 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.83→57.13 Å / Num. obs: 94643 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.83→1.93 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.596 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4IR1 Resolution: 1.83→44.8 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.03 / Phase error: 28.09
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.83→44.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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