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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5yum | ||||||
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タイトル | Crystallographic structures of IlvN.Val/Ile complexes:Conformational selectivity for feedback inhibition of AHASs | ||||||
要素 | Acetolactate synthase isozyme 1 small subunit | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / Transferase subunit / Regulatory subunit / ACT protein / amino acid binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase / acetolactate synthase complex / branched-chain amino acid biosynthetic process / acetolactate synthase activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.432 Å | ||||||
データ登録者 | Sarma, S.P. / Bansal, A. / Schindelin, H. / Demeler, B. | ||||||
資金援助 | インド, 1件
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引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019 タイトル: Crystallographic Structures of IlvN·Val/Ile Complexes: Conformational Selectivity for Feedback Inhibition of Aceto Hydroxy Acid Synthases. 著者: Bansal, A. / Karanth, N.M. / Demeler, B. / Schindelin, H. / Sarma, S.P. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013 タイトル: The coil-to-helix transition in IlvN regulates the allosteric control of Escherichia coli acetohydroxyacid synthase I. 著者: Karanth, N.M. / Sarma, S.P. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008 タイトル: Escherichia coli ilvN interacts with the FAD binding domain of ilvB and activates the AHAS I enzyme. 著者: Mitra, A. / Sarma, S.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5yum.cif.gz | 55.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5yum.ent.gz | 38.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5yum.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5yum_validation.pdf.gz | 433.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5yum_full_validation.pdf.gz | 434.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5yum_validation.xml.gz | 6.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5yum_validation.cif.gz | 7.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yu/5yum ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yu/5yum | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11262.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: ilvN, b3670, JW3645 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADF8, acetolactate synthase |
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#2: 化合物 | ChemComp-ILE / |
#3: 化合物 | ChemComp-CO / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 % |
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結晶化 | 温度: 288 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 詳細: 0.01M cobalt(II) chloride hexahydrate, 0.1M MES monohydrate pH 6.5, 1.8M ammonium sulphate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年1月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.43→57.88 Å / Num. obs: 5202 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 20.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.414 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 534 / CC1/2: 0.949 / Rpim(I) all: 0.195 / Rrim(I) all: 0.037 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2LVW 解像度: 2.432→57.878 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.69
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.432→57.878 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -3.862 Å / Origin y: 22.5038 Å / Origin z: 1.109 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |