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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ykv | ||||||
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タイトル | The crystal structure of Macrobrachium rosenbergii nodavirus P-domain | ||||||
![]() | Capsid protein | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / viral capsid protein | ||||||
機能・相同性 | Viral coat protein subunit / metal ion binding / Capsid protein alpha![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, N.C. / Yoshimura, M. / Lin, C.C. / Guan, H.H. / Chuankhayan, P. / Chen, C.J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The atomic structures of shrimp nodaviruses reveal new dimeric spike structures and particle polymorphism. 著者: Nai-Chi Chen / Masato Yoshimura / Naoyuki Miyazaki / Hong-Hsiang Guan / Phimonphan Chuankhayan / Chien-Chih Lin / Shao-Kang Chen / Pei-Ju Lin / Yen-Chieh Huang / Kenji Iwasaki / Atsushi ...著者: Nai-Chi Chen / Masato Yoshimura / Naoyuki Miyazaki / Hong-Hsiang Guan / Phimonphan Chuankhayan / Chien-Chih Lin / Shao-Kang Chen / Pei-Ju Lin / Yen-Chieh Huang / Kenji Iwasaki / Atsushi Nakagawa / Sunney I Chan / Chun-Jung Chen / ![]() ![]() ![]() 要旨: Shrimp nodaviruses, including (PvNV) and nodaviruses (MrNV), cause white-tail disease in shrimps, with high mortality. The viral capsid structure determines viral assembly and host specificity ...Shrimp nodaviruses, including (PvNV) and nodaviruses (MrNV), cause white-tail disease in shrimps, with high mortality. The viral capsid structure determines viral assembly and host specificity during infections. Here, we show cryo-EM structures of = 3 and = 1 PvNV-like particles (PvNV-LPs), crystal structures of the protrusion-domains (P-domains) of PvNV and MrNV, and the crystal structure of the ∆N-ARM-PvNV shell-domain (S-domain) in = 1 subviral particles. The capsid protein of PvNV reveals five domains: the P-domain with a new jelly-roll structure forming cuboid-like spikes; the jelly-roll S-domain with two calcium ions; the linker between the S- and P-domains exhibiting new cross and parallel conformations; the N-arm interacting with nucleotides organized along icosahedral two-fold axes; and a disordered region comprising the basic -terminal arginine-rich motif (N-ARM) interacting with RNA. The N-ARM controls = 3 and = 1 assemblies. Increasing the /-termini flexibility leads to particle polymorphism. Linker flexibility may influence the dimeric-spike arrangement. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 214.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 172.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 472.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 477.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 42.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 62.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13833.484 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 247-371 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.82 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 6.5, 1.6 M Magnesium sulfate heptahydrate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月25日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 71611 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.3 % / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.157 / Rsym value: 0.142 / Net I/σ(I): 11.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.793 / Rpim(I) all: 0.304 / Rrim(I) all: 0.702 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 97.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.31→29.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 5.217 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.168 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.033 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.31→29.99 Å
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拘束条件 |
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