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- PDB-5yiq: Crystal structure of AnkG LIR/LC3B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yiq
タイトルCrystal structure of AnkG LIR/LC3B complex
要素
  • Ankyrin-3
  • Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
キーワードPROTEIN BINDING / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


Receptor Mediated Mitophagy / regulation of protein targeting / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / TBC/RABGAPs / membrane assembly / Macroautophagy / protein localization to axon ...Receptor Mediated Mitophagy / regulation of protein targeting / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / TBC/RABGAPs / membrane assembly / Macroautophagy / protein localization to axon / Pexophagy / clustering of voltage-gated sodium channels / positive regulation of mucus secretion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / spectrin-associated cytoskeleton / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / regulation of potassium ion transport / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential / plasma membrane organization / mucus secretion / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / channel activator activity / phosphorylation-dependent protein binding / maintenance of protein location in cell / paranode region of axon / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / positive regulation of sodium ion transport / regulation of modification of postsynaptic structure / negative regulation of endocytosis / axon initial segment / costamere / anterograde axonal transport / cellular response to magnesium ion / KEAP1-NFE2L2 pathway / Golgi to plasma membrane protein transport / node of Ranvier / spectrin binding / neuromuscular junction development / axon development / autolysosome / response to immobilization stress / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / lateral plasma membrane / intercalated disc / axoneme / sodium channel regulator activity / positive regulation of protein targeting to membrane / bicellular tight junction / neuronal action potential / mitophagy / cytoskeletal protein binding / T-tubule / axon cytoplasm / endomembrane system / axonogenesis / autophagosome / axon guidance / basal plasma membrane / sarcoplasmic reticulum / cellular response to starvation / protein localization to plasma membrane / neuromuscular junction / establishment of localization in cell / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / sarcolemma / synapse organization / mitochondrial membrane / structural constituent of cytoskeleton / autophagy / Z disc / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / microtubule / transmembrane transporter binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / lysosome / postsynapse / postsynaptic density / cadherin binding / axon / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ankyrin-3, death domain / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like ...Ankyrin-3, death domain / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-3 / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Potent and specific Atg8-targeting autophagy inhibitory peptides from giant ankyrins.
著者: Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Zhao, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
履歴
登録2017年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
D: Ankyrin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8196
ポリマ－17,5582
非ポリマー2624
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area7390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.553, 64.553, 155.461
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / MAP1A/MAP1B light chain 3 B / MAP1A/MAP1B LC3 B / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta


分子量: 14637.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Map1lc3b, Map1alc3, Map1lc3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CQV6
#2: タンパク質・ペプチド Ankyrin-3 / ANK-3 / Ankyrin-G


分子量: 2919.998 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 1985-2010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ank3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O70511
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 10% v/v 2-propanol, 0.2 M zinc acetate, 0.1 M MES buffer (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 6417 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.149 / Χ2: 1.959 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.645.61.211.93100.5470.5631.3381.344100
2.64-2.695.313190.7060.4711.1081.517100
2.69-2.745.61.0782950.6670.4961.1891.452100
2.74-2.85.40.7693170.780.3620.8531.418100
2.8-2.865.60.7253020.8170.3380.8021.561100
2.86-2.935.40.6443220.8580.3030.7141.474100
2.93-35.50.4763040.9240.2220.5261.58499.7
3-3.085.50.4143130.9290.1930.4581.527100
3.08-3.175.40.323110.9570.150.3551.577100
3.17-3.285.40.2953080.9520.1390.3261.87100
3.28-3.395.40.213140.9820.0990.2331.912100
3.39-3.535.40.1823160.9790.0870.2022.098100
3.53-3.695.20.1443170.9880.0680.162.358100
3.69-3.885.20.1313210.9850.0630.1462.34100
3.88-4.135.10.0953240.9930.0450.1052.4899.7
4.13-4.455.10.0773230.9930.0370.0862.48899.7
4.45-4.894.90.0643300.9950.0310.0712.511100
4.89-5.65.10.0713390.9960.0330.0782.39899.7
5.6-7.0550.0783470.9940.0380.0872.685100
7.05-504.30.0483850.9980.0250.0552.77696

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UGM

1ugm


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 12.767 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.443 / ESU R Free: 0.288
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2589 314 4.9 %RANDOM
Rwork0.2174 ---
obs0.2194 6052 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 148.88 Å2 / Biso mean: 53.855 Å2 / Biso min: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20.3 Å20 Å2
2--0.61 Å2-0 Å2
3----1.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1050 0 4 9 1063
Biso mean--84.06 45.08 -
残基数----131
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191070
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9511447
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9532253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6085129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05923.20853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76515184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1921510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02232
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.442 17 -
Rwork0.329 421 -
all-438 -
obs--94.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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