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- PDB-5yir: Crystal Structure of AnkB LIR/GABARAP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yir
タイトルCrystal Structure of AnkB LIR/GABARAP complex
要素
  • Ankyrin-2
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードPROTEIN BINDING / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / TBC/RABGAPs / Macroautophagy / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / TBC/RABGAPs / Macroautophagy / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / protein localization to organelle / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activator activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / A band / regulation of Rac protein signal transduction / channel activator activity / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of SA node cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / protein localization to endoplasmic reticulum / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / costamere / GABA receptor binding / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / phosphatidylethanolamine binding / response to methylmercury / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cardiac muscle cell contraction / M band / protein localization to cell surface / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / Interaction between L1 and Ankyrins / microtubule associated complex / spectrin binding / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / autophagosome membrane / intercalated disc / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / beta-tubulin binding / COPI-mediated anterograde transport / sperm midpiece / T-tubule / regulation of heart rate / autophagosome / protein localization to plasma membrane / recycling endosome / sarcolemma / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / GABA-ergic synapse / autophagy / microtubule cytoskeleton organization / Z disc / endocytosis / intracellular calcium ion homeostasis / intracellular protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / protein transport / ATPase binding / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / microtubule binding / microtubule / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / early endosome / cytoskeleton / lysosome / neuron projection / protein stabilization / apical plasma membrane / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / Golgi apparatus / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ankyrin repeats (many copies) ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Ankyrin-2 / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Potent and specific Atg8-targeting autophagy inhibitory peptides from giant ankyrins.
著者: Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Zhao, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
履歴
登録2017年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
C: Ankyrin-2
G: Ankyrin-2
H: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,12316
ポリマ－51,5366
非ポリマー58710
水37821
1
D: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
C: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3555
ポリマ－17,1792
非ポリマー1763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area7340 Å2
手法PISA
2
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
G: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4136
ポリマ－17,1792
非ポリマー2354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7200 Å2
手法PISA
3
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
H: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3555
ポリマ－17,1792
非ポリマー1763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.637, 84.637, 89.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain C and (resid 1987 through 2001 or (resid 2002...
21(chain G and (resid 1987 through 2001 or (resid 2002...
31(chain H and resid 1987 through 2004)
12(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...
22(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...
32(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain C and (resid 1987 through 2001 or (resid 2002...C0
211(chain G and (resid 1987 through 2001 or (resid 2002...G0
311(chain H and resid 1987 through 2004)H1987 - 2004
112(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 65
122(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A66
132(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
142(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
152(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
162(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
172(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
182(chain A and (resid 1 through 65 or (resid 66...A1 - 117
212(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 23
222(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B24
232(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 117
242(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 117
252(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 117
262(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 117
272(chain B and (resid 1 through 23 or (resid 24...B1 - 117
312(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D1 - 6
322(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D7
332(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D1 - 117
342(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D1 - 117
352(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D1 - 117
362(chain D and (resid 1 through 6 or (resid 7...D1 - 117

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein


分子量: 13942.047 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gabarap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9DCD6
#2: タンパク質・ペプチド Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 3236.489 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP RESIDUES 1588-1614 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01484
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.69 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 12% w/v PEG 3350, 5 mM CoCl2, 5 mM NiCl2, 5 mM CdCl2, 5 mM MgCl2, 0.1 M HEPES buffer (pH 7.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97774 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 18585 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 52.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.468 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.75-2.85.40.569260.8630.2660.6210.44299.9
2.8-2.855.40.5129290.8630.2430.5670.44999.9
2.85-2.95.40.4579570.8980.2190.5070.443100
2.9-2.965.30.3939300.910.1890.4370.43899.9
2.96-3.035.40.3299240.9490.1580.3660.439100
3.03-3.15.30.2699140.9620.1290.2980.452100
3.1-3.175.10.2319560.9720.1130.2570.45199.8
3.17-3.2650.2029330.9680.1010.2260.431100
3.26-3.364.80.1629180.9810.0810.1810.44899.4
3.36-3.464.30.138880.9830.0690.1480.47197.3
3.46-3.5950.1219270.9870.060.1350.45798.3
3.59-3.735.60.1039550.9920.0480.1140.46599.9
3.73-3.95.60.099170.9940.0420.10.474100
3.9-4.115.50.0819240.9940.0380.090.48100
4.11-4.365.50.079410.9950.0330.0770.497100
4.36-4.75.50.0639400.9960.030.070.539100
4.7-5.175.30.0589120.9960.0280.0640.474100
5.17-5.925.10.0649350.9950.0310.0720.47899.6
5.92-7.464.70.0589250.9950.030.0660.48998.5
7.46-505.70.0489340.9970.0220.0530.53799.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KJT

1kjt


解像度: 2.75→27.591 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 23.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2238 956 5.16 %
Rwork0.1825 --
obs0.1846 18543 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 119.2 Å2 / Biso mean: 49.6596 Å2 / Biso min: 22.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→27.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3313 0 10 21 3344
Biso mean--70.58 46.69 -
残基数----409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1194603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076491
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4192037
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11C243X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
12G243X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
13H243X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
21A1695X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
22B1695X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
23D1695X-RAY DIFFRACTION13.03TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.75-2.89320.30341360.23552515100
2.8932-3.07420.28091640.22622499100
3.0742-3.31120.24671210.21122530100
3.3112-3.64380.2641370.1849250098
3.6438-4.16950.22841520.16692490100
4.1695-5.24720.16421440.15472516100
5.2472-27.5910.20641020.1811253799

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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