[日本語] English
万見
- PDB-5yhp: Proline iminopeptidase from Psychrophilic yeast glaciozyma antarctica -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yhp
タイトルProline iminopeptidase from Psychrophilic yeast glaciozyma antarctica
要素Cold active proline iminopeptidase
キーワードHYDROLASE / COLD ACTIVE ENZYME / PROTEASE / AMINOPEPTIDASE / SERINE PEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proline iminopeptidase / Peptidase S33 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Proline iminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Glaciozyma antarctica (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.393 Å
データ登録者Rodzli, N.A. / Kamaruddin, S. / Jonet, A. / Seman, W.M.K.W. / Tab, M.M. / Minor, N. / Jaafar, N.R. / Mahadi, N.M. / Murad, A.M.A. / Bakar, F.D.A. / Illias, R.M.D.
資金援助 マレーシア, 1件
組織認可番号国
MINISTRY OF SCIENCE, TECHNOLOGY AND INNOVATION MALAYSIA02-05-20-SF0007 マレーシア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Proline iminopeptidase from Psychrophilic yeast glaciozyma antarctica
著者: Kamaruddin, S. / Rodzli, N.A. / Jonet, A. / Seman, W.M.K.W. / Tab, M.M. / Minor, N. / Jaafar, N.R. / Mahadi, N.M. / Murad, A.M.A. / Bakar, F.D.A.
履歴
登録2017年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cold active proline iminopeptidase
B: Cold active proline iminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7085
ポリマ－79,1412
非ポリマー5673
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.388, 82.269, 171.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 2:319 )
21chain B and (resseq 2:319 )

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 2:319 )
211chain 'B' and (resseq 2:319 )

-
要素

#1: タンパク質 Cold active proline iminopeptidase


分子量: 39570.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glaciozyma antarctica (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2H4A311*PLUS, prolyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.03 %
結晶化温度: 277.1 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M Ammonium acetate, 0.1M Sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.393→27.694 Å / Num. obs: 28758 / % possible obs: 90.81 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 64.04 Å2 / Net I/σ(I): 6.12

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1azw

1azw


解像度: 2.393→27.694 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2151 1997 6.95 %
Rwork0.1856 --
obs0.1877 28744 90.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.393→27.694 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4998 0 39 140 5177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1287029
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6221910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09741
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005918
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2495X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2495X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.393-2.45280.31381090.26391472X-RAY DIFFRACTION72
2.4528-2.51910.35351200.27331600X-RAY DIFFRACTION76
2.5191-2.59310.30581230.2741668X-RAY DIFFRACTION81
2.5931-2.67680.31261300.25621734X-RAY DIFFRACTION83
2.6768-2.77240.34841330.26321787X-RAY DIFFRACTION86
2.7724-2.88330.31011380.25861837X-RAY DIFFRACTION89
2.8833-3.01430.30281450.26471944X-RAY DIFFRACTION93
3.0143-3.1730.2841510.24482025X-RAY DIFFRACTION97
3.173-3.37150.29461540.2332063X-RAY DIFFRACTION99
3.3715-3.63130.24111570.21372096X-RAY DIFFRACTION99
3.6313-3.99580.21471580.17352111X-RAY DIFFRACTION99
3.9958-4.57170.18911570.15042098X-RAY DIFFRACTION99
4.5717-5.75140.15511580.14212129X-RAY DIFFRACTION99
5.7514-27.69580.14991640.14752183X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.11110.1194-0.10150.79550.19720.22930.0148-0.20120.27850.11780.0635-0.1479-0.07940.0260.00020.6326-0.01780.06220.678-0.0460.730431.2643-21.5668-21.8631
20.3918-0.0750.03310.41420.11070.03670.1083-0.10.1381-0.0017-0.03140.0093-0.04-0.0008-00.6121-0.00370.02410.63290.01470.612915.9191-36.1223-26.044
30.1575-0.0423-0.07810.4876-0.20560.13430.14260.06140.23440.06060.1397-0.0988-0.27640.09190.00010.68870.018500.6658-0.02770.641219.5598-34.0045-26.012
40.2511-0.3061-0.00860.3985-0.06710.2519-0.05480.07190.07280.0005-0.0233-0.1153-0.03770.047900.61170.02640.04710.64350.05710.643934.3313-42.6411-25.0424
50.5922-0.0788-0.10350.3195-0.14180.097-0.133-0.2209-0.1918-0.0390.1176-0.11330.08880.2014-0.00010.67820.02520.03820.67750.06260.656516.2562-82.323-11.3297
60.48040.4938-0.39180.7598-0.10690.5938-0.05350.0148-0.0214-0.05610.01730.04470.06530.0347-00.58130.0240.03220.57920.01680.582112.8991-68.5525-22.5508
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 104 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 105 through 206 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 207 through 255 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 256 through 319 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 66 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 67 through 319 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る