[日本語] English
万見
- PDB-5ydk: Crystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ydk
タイトルCrystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diubiquitin, tetrameric form
要素
  • (Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / DNA repair-dependent chromatin remodeling ...histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein K63-linked ubiquitination / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ubiquitin ligase complex / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / interstrand cross-link repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / nucleosome binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of DNA repair / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / epigenetic regulation of gene expression / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.505 Å
データ登録者Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural insights into two distinct binding modules for Lys63-linked polyubiquitin chains in RNF168
著者: Takahashi, T.S. / Hirade, Y. / Toma, A. / Sato, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Tomita, A. / Nakada, S. / Fukai, S.
履歴
登録2017年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
J: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
E: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
K: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
I: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,39214
ポリマ－110,20812
非ポリマー1842
水5,008278
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5523
ポリマ－27,5523
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
J: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6444
ポリマ－27,5523
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
E: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6444
ポリマ－27,5523
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
K: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
I: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5523
ポリマ－27,5523
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.344, 64.120, 117.464
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / hRNF168 / RING finger protein 168 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF168


分子量: 10255.224 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 113-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF168 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYW5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質
Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-76 / Mutation: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979
#3: タンパク質
Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-76 / Mutation: D77 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 7.6 21% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 40288 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 6.875
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Rsym value: 0.673 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FID

2fid


解像度: 2.505→42.654 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 30.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 2017 5.02 %
Rwork0.2295 --
obs0.231 40207 96.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.505→42.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7481 0 12 278 7771
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047558
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58710120
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.8454818
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031343
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.505-2.56770.41221410.3612697X-RAY DIFFRACTION96
2.5677-2.63710.36531420.3452657X-RAY DIFFRACTION97
2.6371-2.71470.36191260.32792722X-RAY DIFFRACTION96
2.7147-2.80230.34771320.31512732X-RAY DIFFRACTION96
2.8023-2.90240.3281360.30772627X-RAY DIFFRACTION94
2.9024-3.01860.31261640.27862711X-RAY DIFFRACTION98
3.0186-3.15590.28271650.24822716X-RAY DIFFRACTION98
3.1559-3.32230.31881460.24112745X-RAY DIFFRACTION98
3.3223-3.53030.2461460.2232755X-RAY DIFFRACTION98
3.5303-3.80270.26571370.21532676X-RAY DIFFRACTION95
3.8027-4.18510.21681380.18522797X-RAY DIFFRACTION99
4.1851-4.790.19171300.1652813X-RAY DIFFRACTION99
4.79-6.03220.21211550.19552717X-RAY DIFFRACTION96
6.0322-42.66010.19571590.18682825X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る