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- PDB-2ykt: Crystal structure of the I-BAR domain of IRSp53 (BAIAP2) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ykt
タイトルCrystal structure of the I-BAR domain of IRSp53 (BAIAP2) in complex with an EHEC derived Tir peptide
要素
  • BRAIN-SPECIFIC ANGIOGENESIS INHIBITOR 1-ASSOCIATED PROTEIN 2
  • TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / NPY MOTIF / BINDING POCKET
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / actin crosslink formation / plasma membrane organization / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cytoskeletal anchor activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to synapse / cellular response to L-glutamate ...neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / actin crosslink formation / plasma membrane organization / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cytoskeletal anchor activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to synapse / cellular response to L-glutamate / neuron projection terminus / proline-rich region binding / positive regulation of actin filament polymerization / dendrite development / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / postsynaptic cytosol / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / postsynaptic density, intracellular component / presynaptic cytosol / ruffle / RAC1 GTPase cycle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / axonogenesis / dendritic shaft / secretory granule / transcription coregulator binding / PDZ domain binding / filopodium / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / synaptic membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / regulation of cell shape / scaffold protein binding / microtubule / neuronal cell body / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translocated intimin receptor, central domain / Translocated intimin receptor, N-terminal / Translocated intimin receptor / Translocated intimin receptor, C-terminal / Translocated intimin receptor, central domain superfamily / Translocated intimin receptor (Tir) intimin-binding domain / Translocated intimin receptor (Tir) C-terminus / Translocated intimin receptor (Tir) N-terminus / I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain ...Translocated intimin receptor, central domain / Translocated intimin receptor, N-terminal / Translocated intimin receptor / Translocated intimin receptor, C-terminal / Translocated intimin receptor, central domain superfamily / Translocated intimin receptor (Tir) intimin-binding domain / Translocated intimin receptor (Tir) C-terminus / Translocated intimin receptor (Tir) N-terminus / I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Translocated intimin receptor Tir / BAR/IMD domain-containing adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ESCHERICHIA COLI O157\:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者de Groot, J.C. / Schlueter, K. / Carius, Y. / Quedenau, C. / Vingadassalom, D. / Faix, J. / Weiss, S.M. / Reichelt, J. / Standfuss-Gabisch, C. / Lesser, C.F. ...de Groot, J.C. / Schlueter, K. / Carius, Y. / Quedenau, C. / Vingadassalom, D. / Faix, J. / Weiss, S.M. / Reichelt, J. / Standfuss-Gabisch, C. / Lesser, C.F. / Leong, J.M. / Heinz, D.W. / Buessow, K. / Stradal, T.E.B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Complex Formation between Human Irsp53 and the Translocated Intimin Receptor Tir of Enterohemorrhagic E. Coli.
著者: De Groot, J.C. / Schluter, K. / Carius, Y. / Quedenau, C. / Vingadassalom, D. / Faix, J. / Weiss, S.M. / Reichelt, J. / Standfuss-Gabisch, C. / Lesser, C.F. / Leong, J.M. / Heinz, D.W. / ...著者: De Groot, J.C. / Schluter, K. / Carius, Y. / Quedenau, C. / Vingadassalom, D. / Faix, J. / Weiss, S.M. / Reichelt, J. / Standfuss-Gabisch, C. / Lesser, C.F. / Leong, J.M. / Heinz, D.W. / Bussow, K. / Stradal, T.E.B.
履歴
登録2011年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22015年4月1日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRAIN-SPECIFIC ANGIOGENESIS INHIBITOR 1-ASSOCIATED PROTEIN 2
B: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2373
ポリマ－30,1412
非ポリマー961
水82946
1
A: BRAIN-SPECIFIC ANGIOGENESIS INHIBITOR 1-ASSOCIATED PROTEIN 2
B: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR PROTEIN
ヘテロ分子

A: BRAIN-SPECIFIC ANGIOGENESIS INHIBITOR 1-ASSOCIATED PROTEIN 2
B: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4756
ポリマ－60,2834
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area8460 Å2
ΔGint-85.7 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.354, 187.362, 36.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 BRAIN-SPECIFIC ANGIOGENESIS INHIBITOR 1-ASSOCIATED PROTEIN 2 / BAI-ASSOCIATED PROTEIN 2 / BAI1-ASSOCIATED PROTEIN 2 / PROTEIN BAP2 / FAS LIGAND-ASSOCIATED FACTOR ...BAI-ASSOCIATED PROTEIN 2 / BAI1-ASSOCIATED PROTEIN 2 / PROTEIN BAP2 / FAS LIGAND-ASSOCIATED FACTOR 3 / FLAF3 / INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE P53/P58 / IRS-58 / IRSP53/58 / INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE PROTEIN OF 53 KDA / IRSP53 / INSULIN RECEPTOR SUBSTRATE P53


分子量: 28849.842 Da / 分子数: 1 / 断片: I-BAR DOMAIN, RESIDUES 1-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQTEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SCS1 / 参照: UniProt: Q9UQB8
#2: タンパク質・ペプチド TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR PROTEIN / TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR


分子量: 1291.410 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 452-463 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C-TERMINAL AMIDE / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI O157\:H7 (大腸菌) / 参照: UniProt: C6UYL8
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 16% (W/V) PEG 3350, 0.3M AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月21日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: KMC-2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→9.44 Å / Num. obs: 18190 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 41.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 20.13
反射 シェル解像度: 2.11→2.16 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.13 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y2O

1y2o


解像度: 2.11→9.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 14.071 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27604 895 5 %RANDOM
Rwork0.23336 ---
obs0.23559 17006 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å20 Å2
2---3.19 Å20 Å2
3---2.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→9.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1898 0 5 46 1949
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221978
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9011.972657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0425248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.10525.248101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.39715393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1691512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2151.51198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.13121911
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5063780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7574.5739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.162 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 64 -
Rwork0.3 1208 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.15450.08440.06391.43540.78180.57920.00890.004-0.0059-0.001-0.02150.0138-0.0143-0.03320.01250.0468-0.0009-0.00210.07620.03850.0484-14.2686-20.82228.3271
21.92211.331-0.31092.09940.11874.5517-0.032-0.141-0.4760.08450.05710.08860.26640.1707-0.02510.2688-0.03360.01070.25810.01690.3048-15.2655-33.4759.6503
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 234
2X-RAY DIFFRACTION2B452 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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