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万見
- PDB-1wdz: Crystal structure of RCB domain of IRSp53 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wdz
タイトルCrystal structure of RCB domain of IRSp53
要素insulin receptor substrate p53
キーワードSIGNALING PROTEIN / cellular signaling protein / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / actin crosslink formation / plasma membrane organization / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cytoskeletal anchor activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to synapse / neuron projection terminus ...neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / actin crosslink formation / plasma membrane organization / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cytoskeletal anchor activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to synapse / neuron projection terminus / proline-rich region binding / cellular response to L-glutamate / positive regulation of actin filament polymerization / dendrite development / CDC42 GTPase cycle / actin filament bundle assembly / excitatory synapse / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic cytosol / postsynaptic density, intracellular component / presynaptic cytosol / ruffle / RAC1 GTPase cycle / axonogenesis / secretory granule / cellular response to epidermal growth factor stimulus / synaptic membrane / dendritic shaft / transcription coregulator binding / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction / PDZ domain binding / regulation of synaptic plasticity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Schaffer collateral - CA1 synapse / insulin receptor signaling pathway / regulation of cell shape / lamellipodium / scaffold protein binding / microtubule / neuronal cell body / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BAR/IMD domain-containing adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Murayama, K. / Suetsugu, S. / Seto, A. / Shirouzu, M. / Takenawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of RCB domain of IRSp53
著者: Murayama, K. / Suetsugu, S. / Seto, A. / Shirouzu, M. / Takenawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2004年5月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: insulin receptor substrate p53
B: insulin receptor substrate p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1952
ポリマ－55,1952
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.833, 69.258, 68.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 insulin receptor substrate p53 / IRSp53


分子量: 27597.312 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UQB8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 27% PEG4000, 0.09M Tris pH8.5, 0.19M Sodium acetate, 3.5% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月22日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→50 Å / Num. obs: 15858 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 2.63→2.75 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.63→41.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 576339.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1593 10.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 15846 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.4682 Å2 / ksol: 0.293805 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.78 Å20 Å212.93 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3---11.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→41.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3642 0 0 70 3712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 2.63→2.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 276 10.7 %
Rwork0.32 2314 -
obs--97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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