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- PDB-5y8b: Periplasmic heme-binding protein RhuT from Roseiflexus sp. RS-1 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y8b
タイトルPeriplasmic heme-binding protein RhuT from Roseiflexus sp. RS-1 in apo form
要素Periplasmic binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / metal transport
機能・相同性ABC transporter periplasmic binding domain / Periplasmic binding protein / Iron siderophore/cobalamin periplasmic-binding domain profile. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Periplasmic binding protein
機能・相同性情報
生物種Roseiflexus sp.
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
Model detailsPeriplasmic heme-binding protein RhuT in ABC heme transporter system
データ登録者Rahman, M.M. / Naoe, Y. / Nakamura, N. / Doi, A. / Shiro, Y. / Sugimoto, H.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP23121531 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP25121739 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP15H01655 日本
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Structural basis for binding and transfer of heme in bacterial heme-acquisition systems
著者: Naoe, Y. / Nakamura, N. / Rahman, M.M. / Tosha, T. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Shiro, Y. / Sugimoto, H.
履歴
登録2017年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2017年10月11日ID: 5GJ2
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2953
ポリマ－28,2461
非ポリマー492
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.039, 71.039, 78.206
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic binding protein


分子量: 28246.318 Da / 分子数: 1 / 断片: heme binding protein, UNp residues 96-360 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Roseiflexus sp. (strain RS-1) (バクテリア)
株: RS-1 / 遺伝子: RoseRS_3565 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: A5UZ69
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.01 % / Mosaicity: 0.587 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 9% PEG 400, 0.2 M MgCl2, 50 mM glycine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50.01 Å / Num. obs: 9202 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.4470.5014500.8970.1930.540.9494.5
2.44-2.498.90.4854250.8660.1690.5150.91699.1
2.49-2.5310.10.4254570.9330.1380.4470.92298.3
2.53-2.5911.60.3864340.9570.1170.4040.901100
2.59-2.6412.60.3634710.9660.1050.3780.95398.9
2.64-2.713.20.3464500.9750.0980.360.96898.9
2.7-2.7713.50.2884400.9840.080.2990.902100
2.77-2.8513.70.2594710.9850.0720.2690.92599.4
2.85-2.9313.60.2294410.9880.0640.2380.91799.3
2.93-3.0213.70.1864480.9910.0510.1930.94999.3
3.02-3.1313.70.174560.9930.0470.1760.99999.6
3.13-3.2613.60.1354640.9950.0370.140.94499.6
3.26-3.4113.60.1144660.9970.0320.1190.99699.8
3.41-3.5813.50.0874470.9980.0240.091.03599.8
3.58-3.8113.60.0744650.9980.0210.0771.0799.8
3.81-4.113.30.064670.9990.0170.0630.98599.8
4.1-4.5213.50.054710.9990.0140.0521.0199.6
4.52-5.1713.20.0494720.9990.0140.0510.995100
5.17-6.51130.0524860.9990.0150.0540.944100
6.51-50120.0325210.9990.0090.0340.79199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GJ3

5gj3


解像度: 2.4→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 8.494 / SU ML: 0.199 / SU R Cruickshank DPI: 0.7782 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.778 / ESU R Free: 0.291
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2463 447 4.9 %RANDOM
Rwork0.1797 ---
obs0.1831 8719 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.44 Å2 / Biso mean: 36.042 Å2 / Biso min: 5.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.05 Å2-0 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1939 0 2 77 2018
Biso mean--44.77 38.75 -
残基数----263
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191969
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3731.9972683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3645262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.90724.10378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.79515314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5881517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211486
LS精密化 シェル解像度: 2.404→2.466 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 35 -
Rwork0.229 591 -
all-626 -
obs--92.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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