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- PDB-5y6l: A subcomplex crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y6l
タイトルA subcomplex crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase and heterotetrameric glutathione transferase-homology domains in multi-tRNA synthetase complex
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
  • Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
  • Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
  • Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1
  • Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / AMINO-ACYL TRNA SYNTHETASE COMPLEX / MULTI-SYNTHETASE COMPLEX / LIGATION AMINO ACID TO TRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


type II pneumocyte differentiation / aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / regulation of long-chain fatty acid import into cell / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / glutamate-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase activity / proline-tRNA ligase ...type II pneumocyte differentiation / aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / regulation of long-chain fatty acid import into cell / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / glutamate-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase activity / proline-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / GAIT complex / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / rRNA transcription / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / RNA stem-loop binding / positive regulation of cellular senescence / GTPase binding / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / tRNA binding / negative regulation of translation / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / translation / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / synapse / nucleolus / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #90 / Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / : / Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain ...Glutaredoxin - #90 / Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / : / Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / WHEP-TRS domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / S15/NS1, RNA-binding / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic / Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cho, H.Y. / Lee, H.J. / Kang, B.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research FoundationNRF-2014M3A6A4062857 韓国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: A subcomplex crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase and heterotetrameric glutathione transferase-homology domains in multi-tRNA synthetase complex
著者: Cho, H.Y. / Lee, H.J. / Kang, B.S.
履歴
登録2017年8月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1
C: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
D: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
E: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,8587
ポリマ－152,6685
非ポリマー1902
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9240 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area35820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.535, 98.413, 125.919
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic / Methionyl-tRNA synthetase / MetRS


分子量: 25956.354 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-224, MRS N-TERMINUS DOMAIN / 変異: S171R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56192, methionine-tRNA ligase
#2: タンパク質 Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein 3 / Elongation factor p18 / ...Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein 3 / Elongation factor p18 / Multisynthase complex auxiliary component p18


分子量: 21226.016 Da / 分子数: 1 / 断片: AIMP3 WITH ADDITIONAL S SEQUENCE AT THE N-TERMINUS / 変異: C147S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF1E1, AIMP3, P18 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43324
#3: タンパク質 Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamatyl- ...Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamatyl-prolyl-tRNA synthetase


分子量: 19310.699 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-175, EPRS GST-LIKE DOMAIN / 変異: C92S, C105S, C123S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPRS, GLNS, PARS, QARS, QPRS, PIG32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07814, glutamate-tRNA ligase
#4: タンパク質 Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38 / Protein JTV-1


分子量: 26790.916 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 90-320, AIMP2 GST-LIKE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2, JTV1, PRO0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155
#5: タンパク質 Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Cell proliferation-inducing gene 40 protein


分子量: 59384.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DARS, PIG40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14868, aspartate-tRNA ligase

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非ポリマー , 2種, 80分子

#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.3 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% PEG 3000 Na/K phosphate pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 24317 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.8 % / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2376 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BVY, 5BMU, 5A34

4bvy

5bmu

5a34


解像度: 2.9→29.873 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 1962 8.23 %
Rwork0.1765 --
obs0.1828 23831 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.873 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6370 0 10 78 6458
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0758887
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1563864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551033
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071126
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-2.97260.36181390.26241548X-RAY DIFFRACTION100
2.9726-3.05290.37821350.26631513X-RAY DIFFRACTION100
3.0529-3.14260.36231400.25081555X-RAY DIFFRACTION100
3.1426-3.2440.33531380.2261530X-RAY DIFFRACTION100
3.244-3.35980.3011360.22261524X-RAY DIFFRACTION100
3.3598-3.49410.29111400.19951561X-RAY DIFFRACTION100
3.4941-3.65280.25181390.16651542X-RAY DIFFRACTION100
3.6528-3.8450.22361400.16561564X-RAY DIFFRACTION100
3.845-4.08540.2561400.16481550X-RAY DIFFRACTION100
4.0854-4.39990.2061380.14861551X-RAY DIFFRACTION100
4.3999-4.8410.26591420.14031572X-RAY DIFFRACTION100
4.841-5.53770.20031420.15381591X-RAY DIFFRACTION100
5.5377-6.96230.22341450.19411603X-RAY DIFFRACTION100
6.9623-29.87480.22161480.15681665X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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