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- PDB-5y5n: Crystal structure of human Sirtuin 2 in complex with a selective ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y5n
タイトルCrystal structure of human Sirtuin 2 in complex with a selective inhibitor
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Pseudopeptides / Anticancer activity / Neurite outgrowth / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidyl-lysine deacetylation / mitotic nuclear membrane reassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / tubulin deacetylase activity / regulation of exit from mitosis / paranode region of axon / Schmidt-Lanterman incisure / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / chromatin silencing complex / NAD-dependent histone deacetylase activity / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / protein deacetylation / regulation of phosphorylation / positive regulation of oocyte maturation / juxtaparanode region of axon / protein lysine deacetylase activity / meiotic spindle / response to redox state / regulation of myelination / histone acetyltransferase binding / histone deacetylase activity / positive regulation of DNA binding / negative regulation of fat cell differentiation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of execution phase of apoptosis / glial cell projection / positive regulation of cell division / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / heterochromatin / cellular response to epinephrine stimulus / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / substantia nigra development / centriole / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / ubiquitin binding / negative regulation of protein catabolic process / heterochromatin formation / mitotic spindle / histone deacetylase binding / autophagy / spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / myelin sheath / chromosome / cellular response to oxidative stress / midbody / cellular response to hypoxia / growth cone / perikaryon / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / microtubule / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / cell division / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / : / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / : / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[[3-(2-phenylethoxy)phenyl]amino]benzamide / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mellini, P. / Itoh, Y. / Tsumoto, H. / Li, Y. / Suzuki, M. / Tokuda, N. / Kakizawa, T. / Miura, Y. / Takeuchi, J. / Lahtela-Kakkonen, M. / Suzuki, T.
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2017
タイトル: Potent mechanism-based sirtuin-2-selective inhibition by anin situ-generated occupant of the substrate-binding site, "selectivity pocket" and NAD+-binding site.
著者: Mellini, P. / Itoh, Y. / Tsumoto, H. / Li, Y. / Suzuki, M. / Tokuda, N. / Kakizawa, T. / Miura, Y. / Takeuchi, J. / Lahtela-Kakkonen, M. / Suzuki, T.
履歴
登録2017年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2343
ポリマ－37,8361
非ポリマー3982
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14880 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.850, 57.980, 124.532
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 / Regulatory protein SIR2 homolog 2 / SIR2-like protein 2


分子量: 37836.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-8NO / 2-[[3-(2-phenylethoxy)phenyl]amino]benzamide / 2-[3-(フェネチルオキシ)フェニルアミノ]ベンズアミド


分子量: 332.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細GS residues of N terminal are rest of thrombin recognition sequence. From LYS289 to LYS312 are ...GS residues of N terminal are rest of thrombin recognition sequence. From LYS289 to LYS312 are missing and in this region, the residues LGETPFDDIAT from Sir2 homolog (PDB ID : 3JR3) are inserted.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris buffer pH 5.5 15%(w/v) PEG5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→42.43 Å / Num. obs: 17089 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 4.9 % / Net I/σ(I): 12.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNX2005 parallel (open MP)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J8F

1j8f


解像度: 2.3→42.43 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
詳細: Authors state that R-work(0.256) is higher than R-free(0.252) due to a rare case
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 --
Rwork0.256 --
obs-17089 94.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2291 0 26 102 2419

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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