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- PDB-6a9e: Crystal structure of the N-terminal domain of Atg2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a9e
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of Atg2
要素Endolysin,Autophagy-related protein 2
キーワードLIPID TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


phagophore / intermembrane phospholipid transfer / lipid transfer activity / glycophagy / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding ...phagophore / intermembrane phospholipid transfer / lipid transfer activity / glycophagy / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / reticulophagy / sporulation resulting in formation of a cellular spore / autophagosome assembly / viral release from host cell by cytolysis / protein-membrane adaptor activity / peptidoglycan catabolic process / meiotic cell cycle / macroautophagy / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 2, CAD motif / Autophagy-related protein 2 / Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme ...Autophagy-related protein 2, CAD motif / Autophagy-related protein 2 / Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Autophagy-related protein 2 / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage RB59 (ファージ)
Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.205 Å
データ登録者Osawa, T. / Noda, N.N.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2019
タイトル: Atg2 mediates direct lipid transfer between membranes for autophagosome formation.
著者: Osawa, T. / Kotani, T. / Kawaoka, T. / Hirata, E. / Suzuki, K. / Nakatogawa, H. / Ohsumi, Y. / Noda, N.N.
履歴
登録2018年7月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title
改定 1.22019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin,Autophagy-related protein 2
B: Endolysin,Autophagy-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1812
ポリマ－88,1812
非ポリマー00
水00
1
A: Endolysin,Autophagy-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0901
ポリマ－44,0901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endolysin,Autophagy-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0901
ポリマ－44,0901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.451, 62.695, 86.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endolysin,Autophagy-related protein 2 / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Meiotically up-regulated gene 36 protein


分子量: 44090.461 Da / 分子数: 2 / 変異: D20N, C54T, C97A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The deleted regions in our structure were due to electron density disorder.
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB59 (ファージ), (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
遺伝子: e, RB59_126, atg2, mug36, SPBC31E1.01c, SPBC660.18c
株: 972 / ATCC 24843 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A097J809, UniProt: O94649, UniProt: P00720*PLUS, lysozyme
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
解説: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns and I_Plus/Minus columns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG400, ammonium sulfate, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.9692 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9692 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 29622 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.579

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.205→44.103 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.65 / 位相誤差: 26.34
詳細: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns and I_Plus/Minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2664 1426 4.82 %
Rwork0.2239 --
obs0.2254 29590 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.205→44.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5023 0 0 0 5023
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035075
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6446882
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6521776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025855
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003872
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2229-3.3380.27752040.26052728X-RAY DIFFRACTION93
3.338-3.47150.29181000.23632837X-RAY DIFFRACTION97
3.4715-3.62920.28941440.22682734X-RAY DIFFRACTION95
3.6292-3.82030.31071740.24092752X-RAY DIFFRACTION94
3.8203-4.05920.2687940.21732810X-RAY DIFFRACTION97
4.0592-4.37180.25891460.21222791X-RAY DIFFRACTION95
4.3718-4.81030.18631460.1882810X-RAY DIFFRACTION95
4.8103-5.50320.29111280.20792731X-RAY DIFFRACTION96
5.5032-6.92110.24091120.25112852X-RAY DIFFRACTION96
6.9211-31.3490.27371770.21992716X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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