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- PDB-5y3s: Crystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y3s
タイトルCrystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain
要素NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / inflammasome
機能・相同性
機能・相同性情報


NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / cellular response to UV-B ...NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / cellular response to UV-B / pattern recognition receptor activity / pyroptotic inflammatory response / response to muramyl dipeptide / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / molecular condensate scaffold activity / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of inflammatory response / peptidase activity / double-stranded RNA binding / regulation of inflammatory response / double-stranded DNA binding / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / defense response to virus / defense response to bacterium / inflammatory response / protein domain specific binding / apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / signal transduction / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain ...FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine Rich repeat / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.451 Å
データ登録者Jin, T. / Xiao, T.S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human NLRP1 LRR domain
著者: Jin, T. / Xiao, T.S.
履歴
登録2017年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / reflns / Item: _citation.title / _reflns.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
B: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
C: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
D: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,3757
ポリマ－91,1624
非ポリマー2133
水1448
1
A: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9083
ポリマ－22,7901
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9740 Å2
手法PISA
2
B: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7901
ポリマ－22,7901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9710 Å2
手法PISA
3
C: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8852
ポリマ－22,7901
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9840 Å2
手法PISA
4
D: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7901
ポリマ－22,7901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.480, 141.480, 294.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1 / Caspase recruitment domain-containing protein 7 / Death effector filament-forming ced-4-like ...Caspase recruitment domain-containing protein 7 / Death effector filament-forming ced-4-like apoptosis protein / Nucleotide-binding domain and caspase recruitment domain


分子量: 22790.402 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 790-990 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLRP1, CARD7, DEFCAP, KIAA0926, NAC, NALP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C000
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.6M Sodium Potassium Phosphate, 100mM HEPES, pH 6.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.451→33.76 Å / Num. obs: 41422 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0572 / Rpim(I) all: 0.0268 / Net I/σ(I): 18.99
反射 シェル解像度: 2.451→2.539 Å / Rmerge(I) obs: 0.9533 / CC1/2: 0.678

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2481: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DFJ

1dfj


解像度: 2.451→33.76 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 2061 4.98 %
Rwork0.2115 --
obs0.2139 41416 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.451→33.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6188 0 11 8 6207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0698480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.115122
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491028
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051092
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4511-2.50810.32131460.29942579X-RAY DIFFRACTION99
2.5081-2.57080.33321510.28962595X-RAY DIFFRACTION100
2.5708-2.64030.36711360.29022597X-RAY DIFFRACTION100
2.6403-2.7180.31451490.27212628X-RAY DIFFRACTION100
2.718-2.80570.30541310.25232604X-RAY DIFFRACTION100
2.8057-2.9060.29981430.24882624X-RAY DIFFRACTION100
2.906-3.02230.33941390.25812634X-RAY DIFFRACTION100
3.0223-3.15980.30731340.26782609X-RAY DIFFRACTION100
3.1598-3.32640.30871290.25842630X-RAY DIFFRACTION99
3.3264-3.53470.29321320.22892649X-RAY DIFFRACTION99
3.5347-3.80750.2681290.20412618X-RAY DIFFRACTION99
3.8075-4.19050.23351460.18822601X-RAY DIFFRACTION98
4.1905-4.79630.2081310.17212629X-RAY DIFFRACTION98
4.7963-6.04080.25071410.20632647X-RAY DIFFRACTION98
6.0408-47.06790.20821240.17552711X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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