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- PDB-5y31: Crystal structure of human LGI1-ADAM22 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y31
タイトルCrystal structure of human LGI1-ADAM22 complex
要素
  • Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
  • Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
キーワードCELL ADHESION / epilepsy / synapse / ADAM / EPTP / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / axon initial segment / negative regulation of cell adhesion / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / central nervous system development / axon guidance / postsynaptic density membrane / metalloendopeptidase activity ...LGI-ADAM interactions / axon initial segment / negative regulation of cell adhesion / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / central nervous system development / axon guidance / postsynaptic density membrane / metalloendopeptidase activity / integrin binding / neuron projection development / nervous system development / positive regulation of cell growth / cell adhesion / axon / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich glioma-inactivated , EPTP repeat / EAR / EPTP domain / EAR repeat profile. / ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. ...: / Leucine-rich glioma-inactivated , EPTP repeat / EAR / EPTP domain / EAR repeat profile. / ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. / Peptidase M12B, propeptide / Reprolysin family propeptide / Reprolysin domain, adamalysin-type / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / EGF-like domain signature 1. / Leucine-rich repeat / EGF-like domain / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich glioma-inactivated protein 1 / Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.125 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of epilepsy-related ligand-receptor complex LGI1-ADAM22.
著者: Yamagata, A. / Miyazaki, Y. / Yokoi, N. / Shigematsu, H. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Maeda, A. / Goto, T. / Sanbo, M. / Hirabayashi, M. / Shirouzu, M. / Fukata, Y. / Fukata, M. / Fukai, S.
履歴
登録2017年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
B: Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
C: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
D: Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,28122
ポリマ－234,7484
非ポリマー2,53318
水00
1
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
B: Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,64011
ポリマ－117,3742
非ポリマー1,2669
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
D: Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,64011
ポリマ－117,3742
非ポリマー1,2669
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.143, 124.324, 164.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22 / ADAM 22 / Metalloproteinase-disintegrin ADAM22-3 / Metalloproteinase-like / disintegrin-like / and ...ADAM 22 / Metalloproteinase-disintegrin ADAM22-3 / Metalloproteinase-like / disintegrin-like / and cysteine-rich protein 2


分子量: 54803.230 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 233-729 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAM22, MDC2 / 発現宿主: Mammalia (両生類) / 参照: UniProt: Q9P0K1
#2: タンパク質 Leucine-rich glioma-inactivated protein 1 / Epitempin-1


分子量: 62570.785 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 37-557 / Mutation: R470A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGI1, EPT, UNQ775/PRO1569 / 発現宿主: Mammalia (両生類) / 参照: UniProt: O95970
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10 % PEG 8000, 0.1 M zinc acetate, 0.1 M MES-Na (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.12→50 Å / Num. obs: 6092 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 7.12→7.24 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / CC1/2: 0.578 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 7.125→48.993 Å / SU ML: 1.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 37.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3163 297 4.88 %
Rwork0.2653 --
obs0.2676 6086 97.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.125→48.993 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15684 0 148 0 15832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416279
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81921878
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5315914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0372424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032810
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
7.1255-8.96840.40461420.3162829X-RAY DIFFRACTION96
8.9684-48.99380.28781550.24692960X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1416 Å / Origin y: -1.187 Å / Origin z: 51.1431 Å
111213212223313233
T4.4121 Å20.0583 Å2-0.0416 Å2-3.7659 Å2-0.1017 Å2--4.3694 Å2
L0.7573 °20.0663 °2-0.4651 °2-0.3956 °2-0.0649 °2---0.0244 °2
S0.092 Å °0.4117 Å °0.1372 Å °0.0921 Å °-0.2018 Å °-0.0261 Å °0.4914 Å °0.155 Å °0.0103 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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