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- PDB-5y2g: Structure of MBP tagged GBS CAMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y2g
タイトルStructure of MBP tagged GBS CAMP
要素Maltose-binding periplasmic protein,Protein B
キーワードTOXIN / Camp factor / pore forming toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...IgG binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
CAMP factor / CAMP factor (Cfa) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Protein B / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Streptococcus agalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jin, T. / Li, Y.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Structure determination of the CAMP factor of Streptococcus agalactiae with the aid of an MBP tag and insights into membrane-surface attachment.
著者: Li, Y. / Zeng, W. / Li, Y. / Fan, W. / Ma, H. / Fan, X. / Jiang, J. / Brefo-Mensah, E. / Zhang, Y. / Yang, M. / Dong, Z. / Palmer, M. / Jin, T.
履歴
登録2017年7月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02025年9月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_entry_details ...atom_site / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1335
ポリマ－65,5021
非ポリマー6304
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area26480 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)145.620, 145.620, 156.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-603-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Protein B / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / cAMP factor


分子量: 65502.074 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 27-392,UNP RESIDUES 1-226 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Streptococcus agalactiae (バクテリア)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P09879
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.45 % / 解説: pyramid shape
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.5 M Ammonium Sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0331 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0331 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 20079 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 20.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 21.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.775 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2481)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IFP

4ifp


解像度: 3→48.184 Å / SU ML: 0.61 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3153 2000 9.96 %
Rwork0.238 --
obs0.2459 20073 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.184 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4502 0 38 0 4540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2216290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.8442793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008809
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.07510.44821380.39231244X-RAY DIFFRACTION99
3.0751-3.15820.45321410.39061276X-RAY DIFFRACTION100
3.1582-3.25110.45271400.3581265X-RAY DIFFRACTION100
3.2511-3.35610.43941410.37581271X-RAY DIFFRACTION100
3.3561-3.4760.461400.35861274X-RAY DIFFRACTION100
3.476-3.61510.42441410.34181268X-RAY DIFFRACTION100
3.6151-3.77960.40691420.33371284X-RAY DIFFRACTION100
3.7796-3.97870.41091420.31571279X-RAY DIFFRACTION100
3.9787-4.22790.32341430.26551288X-RAY DIFFRACTION100
4.2279-4.55410.31981440.23251307X-RAY DIFFRACTION100
4.5541-5.0120.30621430.21251303X-RAY DIFFRACTION100
5.012-5.73620.30181460.23431310X-RAY DIFFRACTION100
5.7362-7.22310.30351490.23921344X-RAY DIFFRACTION100
7.2231-48.19030.25431500.17061360X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.04920.87921.46651.8343-0.777211.02990.31842.1022-0.9346-0.0828-0.3073-0.83551.99251.0010.12821.47630.9259-0.09621.9955-0.37671.530974.5525159.9342-4.843
210.05914.48042.41275.1042.95268.3286-0.80820.542.3274-0.7212-0.64260.5568-1.2187-0.68770.90250.98250.2626-0.3610.95310.06691.463262.4778175.16786.4104
310.18160.47820.91529.8971.23738.5871-0.64162.74770.2797-1.4970.1979-1.4578-0.06290.89190.40770.93310.0904-0.05452.13990.05781.236679.6511165.8301-3.4202
43.21.17952.31788.3494-1.251610.5375-0.8410.84790.2273-0.2546-0.0635-0.4922-0.08770.2321.02810.93840.2098-0.10080.9151-0.09021.193467.2933166.30146.9937
53.7643-1.52965.71034.4756-1.24741.82310.1581-0.5787-0.6115-0.37580.77510.83821.281-0.8018-1.03961.323-0.6037-0.26152.32110.23471.472541.4178158.6612.1829
64.3048-1.6521-2.59483.23591.49943.535-0.35460.14390.56730.45560.37890.2336-0.1680.3042-0.0471.2622-0.4781-0.2051.41150.34331.132523.1729173.45082.3422
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 133 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 134 through 237 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 238 through 314 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 315 through 353 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 354 through 429 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 430 through 584 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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