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万見
- PDB-5xyt: Structure of 6-aminohexanoate-oligomer hydrolase from Arthrobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xyt
タイトルStructure of 6-aminohexanoate-oligomer hydrolase from Arthrobacter sp. KI72., H130Y mutant
要素Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
キーワードHYDROLASE / Nylon oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


6-aminohexanoate-oligomer endohydrolase / nylon catabolic process / aminopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase S58, DmpA / Peptidase family S58 / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / ArgJ-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-aminohexanoate-oligomer endohydrolase / 6-aminohexanoate-oligomer endohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Flavobacterium sp. KI723T1 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Negoro, S. / Shibata, N. / Nagai, K. / Higuchi, Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the correct subunit assembly, aggregation, and intracellular degradation of nylon hydrolase
著者: Negoro, S. / Shibata, N. / Lee, Y.H. / Takehara, I. / Kinugasa, R. / Nagai, K. / Tanaka, Y. / Kato, D.I. / Takeo, M. / Goto, Y. / Higuchi, Y.
履歴
登録2017年7月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.22023年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
B: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2095
ポリマ－73,9292
非ポリマー2803
水7,026390
1
A: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
B: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
ヘテロ分子

A: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
B: Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,41810
ポリマ－147,8574
非ポリマー5616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area16030 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area39980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.232, 144.616, 128.184
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-629-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase


分子量: 36964.262 Da / 分子数: 2 / 変異: H130Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Flavobacterium sp. KI723T1 (バクテリア)
遺伝子: nylC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57326, UniProt: Q79F77*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Authors state that the long gap between the residues is due to the post-translational auto-cleavage ...Authors state that the long gap between the residues is due to the post-translational auto-cleavage of the nascent polypeptide between Asn266 and Thr267.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.2-2.2 M ammonium sulphate, 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES buffer pH 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. obs: 49919 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.78 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.05 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XYG

5xyg


解像度: 1.9→72.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 6.445 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.132
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 2549 5.1 %RANDOM
Rwork0.15884 ---
obs0.16099 47363 96.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.96 Å20 Å20 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3----1.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→72.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4869 0 17 390 5276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225097
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0011.9586948
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6215684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.9822.667225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.30715732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7521550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.40523318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.36135295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4884.51779
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.26561642
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 133 -
Rwork0.219 2607 -
obs--72.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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