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- PDB-5xwf: Crystal structure of chitinase (RmChi1) from Rhizomucor miehei (S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xwf
タイトルCrystal structure of chitinase (RmChi1) from Rhizomucor miehei (SP3221/SAD)
要素Fungal chitinase from Rhizomucor miehei (SeMet-substituted proteins)
キーワードHYDROLASE / Fungal chitinase / Rhizomucor miehei / SAD / P32 2 1
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase / chitinase activity / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fungal chitinase from Rhizomucor miehei (Native protein)
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizomucor miehei (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.581 Å
データ登録者Jiang, Z.Q. / Hu, S.Q. / Liu, Y.C. / Qin, Z. / Yan, Q.J. / Yang, S.Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
the National Science Fund for Distinguished Young Scholars31325021 中国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of a chitinase (RmChiA) from the thermophilic fungus Rhizomucor miehei with a real active site tunnel.
著者: Jiang, Z.Q. / Hu, S.Q. / Ma, J. / Liu, Y.C. / Qiao, Z. / Yan, Q.J. / Gao, Y. / Yang, S.Q.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fungal chitinase from Rhizomucor miehei (SeMet-substituted proteins)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6021
ポリマ－41,6021
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15330 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)48.811, 48.811, 247.516
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-513-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fungal chitinase from Rhizomucor miehei (SeMet-substituted proteins)


分子量: 41602.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizomucor miehei (菌類) / 発現宿主: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A3B6UEQ2*PLUS, chitinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.2 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200 mM MgCl2, 30 % (w/v) PEG4000, 100 mM Tris-Cl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→42.272 Å / Num. obs: 20596 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.757 % / Biso Wilson estimate: 30.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 1.453 / Net I/σ(I): 25.64 / Num. measured all: 139172 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.58-2.654.2220.12386021150914260.9910.1494.5
2.65-2.725.0780.1179.997734153515230.9930.1399.2
2.72-2.86.2230.10612.528718140114010.9950.115100
2.8-2.897.0240.10414.810185145014500.9960.112100
2.89-2.987.5480.09317.739956131913190.9960.1100
2.98-3.097.4290.08419.0110133136413640.9970.09100
3.09-3.27.2840.0722.959127125312530.9970.076100
3.2-3.337.2530.06823.258936123212320.9970.074100
3.33-3.487.0980.06127.148624121512150.9980.066100
3.48-3.657.0220.04831.637570107810780.9990.052100
3.65-3.856.9470.04633.927524108610830.9980.0599.7
3.85-4.086.8360.04635.57021102710270.9980.05100
4.08-4.366.8660.04239.3664409419380.9990.04699.7
4.36-4.716.870.04140.2260188768760.9980.044100
4.71-5.167.0550.03940.9357998228220.9990.042100
5.16-5.777.430.0438.553797247240.9990.044100
5.77-6.677.4460.03738.5148926576570.9990.04100
6.67-8.167.6650.03443.7943315655650.9990.036100
8.16-11.557.630.02850.13315941541410.0399.8
11.55-42.2727.0090.03248.2816052322290.9990.03498.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.581→42.272 Å / FOM work R set: 0.8755 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 18.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2050 9.96 %6.9
Rwork0.1721 18536 --
obs0.1753 20586 99.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.7 Å2 / Biso mean: 25.7 Å2 / Biso min: 6.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.581→42.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2851 0 0 88 2939
Biso mean---26.21 -
残基数----369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.394009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.115442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005520
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9391050
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5809-2.64090.30871190.25871129124892
2.6409-2.70690.3091430.24671271141498
2.7069-2.78010.28391240.210111651289100
2.7801-2.86190.26371440.196313001444100
2.8619-2.95420.26691330.192112001333100
2.9542-3.05980.21131490.197912981447100
3.0598-3.18230.21841280.173511871315100
3.1823-3.32710.27021410.182712631404100
3.3271-3.50240.20841390.176713001439100
3.5024-3.72170.18791380.148112061344100
3.7217-4.00880.16361360.147812471383100
4.0088-4.41190.1611400.135212541394100
4.4119-5.04940.13621410.14312181359100
5.0494-6.35820.19331380.174812401378100
6.3582-42.27720.21370.175912581395100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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