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- PDB-5xwc: Crystal Structure of Aspergillus niger Glutamate Dehydrogenase Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xwc
タイトルCrystal Structure of Aspergillus niger Glutamate Dehydrogenase Complexed With Alpha-iminoglutarate, 2-amino-2-hydroxyglutarate and NADP
要素Glutamate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glutamate Dehydrogenase / Aspergillus niger / Alpha-iminoglutarate / 2-amino-2-hydroxyglutarate / NADP / Coenzyme / Reaction Intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2Z)-2-iminopentanedioic acid / (2S)-2-azanyl-2-oxidanyl-pentanedioic acid / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus niger (黒麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Prakash, P. / Punekar, N.S. / Bhaumik, P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of BiotechnologyRamalingaswami Re-entry Fellowship インド
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the catalytic mechanism and alpha-ketoglutarate cooperativity of glutamate dehydrogenase.
著者: Prakash, P. / Punekar, N.S. / Bhaumik, P.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,11354
ポリマ－49,4431
非ポリマー5,67053
水9,494527
1
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,677324
ポリマ－296,6556
非ポリマー34,022318
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area32420 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area82540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.410, 173.410, 241.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-607-

HOH

21A-1080-

HOH

31A-1081-

HOH

41A-1104-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate dehydrogenase


分子量: 49442.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus niger (黒麹菌)
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: B6V7E4

-
非ポリマー , 6種, 580分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-8GL / (2S)-2-azanyl-2-oxidanyl-pentanedioic acid / D-2-HG


分子量: 163.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO5
#4: 化合物 ChemComp-2IT / (2Z)-2-iminopentanedioic acid


分子量: 145.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7NO4
#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細The author states that in this structure, the alpha-imino group of alpha-iminoglutarate is ...The author states that in this structure, the alpha-imino group of alpha-iminoglutarate is protonated. As this ligand is the reaction intermediate and the alpha-imino group forms an ionic interaction with the negatively charged carboxylate group of an active site asparate, it is highly possible that this group of the ligand is in the protonated form. The existing ligand (2IT) represents the neutral alpha-amino group, therefore does not satisfy the correct ionization state of the ligand present in this structure.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 40% v/v PEG 300, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.5, 0.2 M calcium acetate hydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→35 Å / Num. obs: 138857 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.69 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.431 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16921 6920 5 %RANDOM
Rwork0.15545 ---
obs0.15613 131488 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.291 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.75→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 370 527 4366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0193941
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.023747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6542.0095267
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99238632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8225480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45924.545165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.97615592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2181521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2010.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3662.2821869
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3622.2821868
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9563.4182345
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9573.4182346
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6282.982072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6282.982072
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9284.1852916
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.92321.9924814
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.22720.4494535
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 511 -
Rwork0.371 9705 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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