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万見
- PDB-5xod: Crystal structure of human Smad2-Ski complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xod
タイトルCrystal structure of human Smad2-Ski complex
要素
  • Mothers against decapentaplegic homolog 2
  • Ski oncogene
キーワードTRANSCRIPTION / transcription factor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nose morphogenesis / regulation of binding / histone deacetylase inhibitor activity / zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / paraxial mesoderm morphogenesis / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway ...nose morphogenesis / regulation of binding / histone deacetylase inhibitor activity / zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / paraxial mesoderm morphogenesis / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation / myotube differentiation / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / odontoblast differentiation / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / pericardium development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / secondary palate development / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lens morphogenesis in camera-type eye / negative regulation of Schwann cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / embryonic foregut morphogenesis / transforming growth factor beta receptor binding / camera-type eye morphogenesis / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / pulmonary valve morphogenesis / olfactory bulb development / Signaling by BMP / myelination in peripheral nervous system / type I transforming growth factor beta receptor binding / Formation of definitive endoderm / activin receptor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / signal transduction involved in regulation of gene expression / embryonic cranial skeleton morphogenesis / negative regulation of activin receptor signaling pathway / Signaling by Activin / positive regulation of BMP signaling pathway / Formation of axial mesoderm / bone morphogenesis / camera-type eye development / response to cholesterol / Signaling by NODAL / I-SMAD binding / pancreas development / aortic valve morphogenesis / ureteric bud development / insulin secretion / embryonic limb morphogenesis / face morphogenesis / anterior/posterior axis specification / anterior/posterior pattern specification / organ growth / cardiac muscle cell proliferation / endocardial cushion morphogenesis / adrenal gland development / positive regulation of DNA binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / roof of mouth development / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / R-SMAD binding / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of Wnt signaling pathway / mesoderm formation / negative regulation of BMP signaling pathway / cell fate commitment / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of osteoblast differentiation / phosphatase binding / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / skeletal muscle fiber development / negative regulation of fibroblast proliferation / gastrulation / transcription repressor complex / post-embryonic development / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / neural tube closure / cell motility / cellular response to glucose stimulus / lung development / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / tau protein binding / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / disordered domain specific binding / retina development in camera-type eye / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific
類似検索 - 分子機能
: / c-SKI SMAD4-binding domain / Transcription regulator SKI/SnoN / c-SKI Smad4 binding domain / c-SKI Smad4 binding domain / SKI/SNO/DAC domain / Ski-like, DNA-binding domain superfamily / SKI/SNO/DAC family / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 ...: / c-SKI SMAD4-binding domain / Transcription regulator SKI/SnoN / c-SKI Smad4 binding domain / c-SKI Smad4 binding domain / SKI/SNO/DAC domain / Ski-like, DNA-binding domain superfamily / SKI/SNO/DAC family / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / SAND-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / Putative DNA-binding domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ski oncogene / Mothers against decapentaplegic homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.851 Å
データ登録者Miyazono, K. / Moriwaki, S. / Ito, T. / Tanokura, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
JSPS KAKENHI15K14708 日本
JSPS KAKENHI23228003 日本
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Hydrophobic patches on SMAD2 and SMAD3 determine selective binding to cofactors
著者: Miyazono, K.I. / Moriwaki, S. / Ito, T. / Kurisaki, A. / Asashima, M. / Tanokura, M.
履歴
登録2017年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mothers against decapentaplegic homolog 2
B: Ski oncogene


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6292
ポリマ－25,6292
非ポリマー00
水93752
1
A: Mothers against decapentaplegic homolog 2
B: Ski oncogene

A: Mothers against decapentaplegic homolog 2
B: Ski oncogene

A: Mothers against decapentaplegic homolog 2
B: Ski oncogene


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8876
ポリマ－76,8876
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area12120 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area26950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.840, 110.840, 110.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Mothers against decapentaplegic homolog 2 / Mothers against DPP homolog 2 / JV18-1 / Mad-related protein 2 / hMAD-2 / SMAD family member 2 / hSMAD2


分子量: 22461.432 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 262-458 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMAD2, MADH2, MADR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15796
#2: タンパク質・ペプチド Ski oncogene / Proto-oncogene c-Ski


分子量: 3167.418 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 15-40 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12755
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.44 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate tri-hydrate pH 4.6 and 1.85 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45.25 Å / Num. obs: 37448 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 31.92 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rpim(I) all: 0.012 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 28 / Num. measured all: 180013 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.85-1.895.70.529657911550.4420.2420.5832.997.7
9.07-45.258.80.0216671900.9990.0070.02292.799.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MJS

1mjs


解像度: 1.851→45.25 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 28.16 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 1978 5.28 %
Rwork0.2316 35470 -
obs0.2328 37448 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.73 Å2 / Biso mean: 60.5615 Å2 / Biso min: 24.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.851→45.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1686 0 0 52 1738
Biso mean---48.35 -
残基数----215
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5852341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4241026
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8509-1.89720.34831420.34932496263898
1.8972-1.94850.34721600.314125082668100
1.9485-2.00590.30071000.315825742674100
2.0059-2.07060.27421820.300425072689100
2.0706-2.14460.34741500.302124942644100
2.1446-2.23050.31791000.297726282728100
2.2305-2.3320.31931520.294524952647100
2.332-2.45490.32091340.305225552689100
2.4549-2.60870.36311300.307525522682100
2.6087-2.81010.27581280.277325452673100
2.8101-3.09280.23091720.259625202692100
3.0928-3.54020.25141240.217625332657100
3.5402-4.45970.24391460.18625312677100
4.4597-45.26370.1931580.170325322690100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5017-0.4592-1.8683.81692.85777.3260.15961.55790.23030.0721-0.99210.6842-1.1817-0.96040.60830.4584-0.1641-0.14580.59840.08090.95963.57915.684330.5554
23.0047-0.31610.66493.57310.17964.20190.1311-0.1309-1.1919-0.33230.1961-0.32170.2160.0606-0.21610.2457-0.0359-0.04730.24150.0450.608332.034310.678427.7186
33.010.41862.04662.02770.39131.39650.4893-1.3428-1.0140.6187-0.2140.03590.6165-1.10490.35250.4809-0.4418-0.23251.21190.59031.026329.93296.395744.266
42.0260.7126-0.57671.60340.40160.58630.3779-1.8166-0.90640.3361-0.2984-0.02420.3268-0.11740.0380.3977-0.2824-0.09290.91730.30790.545820.867512.844942.2438
50.92680.50991.9363.48552.06294.3676-0.4412-0.0564-0.92020.561-0.34010.44460.5246-0.90420.45640.4902-0.3577-0.06640.95590.39711.11183.03384.453643.1696
61.3351-0.512-2.02576.64480.72983.07560.04690.3553-0.7586-0.1406-0.1616-0.10860.10910.05390.350.4556-0.2456-0.07210.66180.22780.87978.32034.769133.7868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 260 through 274 )A260 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 275 through 354 )A275 - 354
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 355 through 380 )A355 - 380
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 381 through 456 )A381 - 456
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 15 through 30 )B15 - 30
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 31 through 36 )B31 - 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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