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- PDB-5xm2: Human N-terminal domain of FACT complex subunit SPT16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xm2
タイトルHuman N-terminal domain of FACT complex subunit SPT16
要素FACT complex subunit SPT16
キーワードTRANSCRIPTION / FACT subunit / Spt16N / Histone chaperone / DNA damage repair
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat ...FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription by RNA polymerase II / DNA replication / DNA repair / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.187 Å
データ登録者Xu, S. / Li, H. / Dou, Y. / Chen, Y. / Jiang, H. / Lu, D. / Wang, M. / Su, D.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号
National Science Foundation of China31370735 中国
National Science Foundation of China3167040397 中国
Key Technology Research and Development Program of Sichuan Province2014KJT021-2014SZ 中国
Key Technology Research and Development Program of Sichuan Province2015JQO029 中国
National Key Research and Development Program of China2017YFA0505900 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / : 2019
タイトル: The structural basis of human Spt16 N-terminal domain interaction with histone (H3-H4)2tetramer.
著者: Jiang, H. / Xu, S. / Chen, Y. / Li, H. / Tian, L. / Zhou, H. / Zhao, Z. / Yang, C. / Zhong, Z. / Cai, G. / Su, D.
履歴
登録2017年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SPT16
B: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2405
ポリマ-98,9362
非ポリマー3043
4,738263
1
A: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5602
ポリマ-49,4681
非ポリマー921
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6803
ポリマ-49,4681
非ポリマー2122
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)247.983, 247.983, 247.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number196
Space group name H-MF23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-731-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / ...Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / FACTp140 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / hSPT16


分子量: 49467.895 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-437 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT16H, FACT140, FACTP140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5B9
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.83 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Buffer composition of protein solution:20mM Hepes pH7.0, 200mM NaCl,1mM DTT,1Mm EDTA,5%Glycerol; Composition of reservoir protein: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.0, 23% v/v ...詳細: Buffer composition of protein solution:20mM Hepes pH7.0, 200mM NaCl,1mM DTT,1Mm EDTA,5%Glycerol; Composition of reservoir protein: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.0, 23% v/v Jeffamine ED-2001 pH 7.0; Protein concentration 19.7 (mg /ml);

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.187→50 Å / Num. obs: 64924 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.5 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.035 / Χ2: 0.686 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.19→2.23 Å / 冗長度: 20.6 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 4271 / Rpim(I) all: 0.194 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.187→41.33 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2165 3184 4.91 %0.05
Rwork0.1664 ---
obs0.1687 64859 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.187→41.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6794 0 20 263 7077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0289568
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4262699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451066
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1874-2.22010.3231250.21572742X-RAY DIFFRACTION100
2.2201-2.25480.2811570.20732652X-RAY DIFFRACTION100
2.2548-2.29170.26541340.19452605X-RAY DIFFRACTION100
2.2917-2.33130.28111720.19632643X-RAY DIFFRACTION100
2.3313-2.37360.24581280.19052719X-RAY DIFFRACTION100
2.3736-2.41930.25051440.19362622X-RAY DIFFRACTION100
2.4193-2.46870.28971350.18212730X-RAY DIFFRACTION100
2.4687-2.52230.25861550.18282601X-RAY DIFFRACTION100
2.5223-2.5810.23551280.18762703X-RAY DIFFRACTION100
2.581-2.64550.24271390.18522654X-RAY DIFFRACTION100
2.6455-2.71710.21981410.18782661X-RAY DIFFRACTION100
2.7171-2.7970.22921440.19222646X-RAY DIFFRACTION100
2.797-2.88730.25131160.18272726X-RAY DIFFRACTION100
2.8873-2.99040.17571210.18052672X-RAY DIFFRACTION100
2.9904-3.11010.28931350.1982684X-RAY DIFFRACTION100
3.1101-3.25160.25141500.19062670X-RAY DIFFRACTION100
3.2516-3.4230.21541410.18532688X-RAY DIFFRACTION100
3.423-3.63730.22221310.1682688X-RAY DIFFRACTION100
3.6373-3.91790.2081350.1542691X-RAY DIFFRACTION100
3.9179-4.31180.20141280.13342705X-RAY DIFFRACTION100
4.3118-4.93490.14321130.11952737X-RAY DIFFRACTION100
4.9349-6.2140.20131500.14632710X-RAY DIFFRACTION100
6.214-41.33790.16581620.15292726X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.84050.4058-0.03350.68820.07551.8539-0.02110.0270.04460.0202-0.03010.04470.0047-0.03210.04260.23530.0013-0.00980.16730.00510.22653.6204-46.489-18.0464
21.52070.45190.23061.25370.06141.44570.0683-0.1057-0.10710.1134-0.0582-0.1940.0010.1475-0.0050.2161-0.0375-0.02650.18850.02030.260433.8792-45.6059-0.3856
31.67870.0137-0.16390.8160.29941.75710.0426-0.02910.00690.0646-0.03450.03730.05120.046-0.00860.23110.0014-0.00950.18650.00220.252217.8784-77.4512-3.446
41.54020.01490.22991.30440.38291.584-0.03030.14960.0003-0.1818-0.0540.096-0.1114-0.12680.07580.26750.0246-0.02360.182-0.03850.22320.1211-78.2452-33.8218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resseq 1:171)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 172:432)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resseq 1:171)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resseq 172:432)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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