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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5x8l | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | PD-L1 in complex with atezolizumab | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / complex / antibody | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationnegative regulation of tumor necrosis factor superfamily cytokine production / positive regulation of activated CD8-positive, alpha-beta T cell apoptotic process / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production ...negative regulation of tumor necrosis factor superfamily cytokine production / positive regulation of activated CD8-positive, alpha-beta T cell apoptotic process / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of interleukin-10 production / Co-inhibition by PD-1 / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / positive regulation of T cell proliferation / response to cytokine / recycling endosome membrane / actin cytoskeleton / cellular response to lipopolysaccharide / early endosome membrane / adaptive immune response / transcription coactivator activity / cell surface receptor signaling pathway / immune response / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Heo, Y.S. / Lee, H.T. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2017Title: Molecular mechanism of PD-1/PD-L1 blockade via anti-PD-L1 antibodies atezolizumab and durvalumab Authors: Lee, H.T. / Lee, J.Y. / Lim, H. / Lee, S.H. / Moon, Y.J. / Pyo, H.J. / Ryu, S.E. / Shin, W. / Heo, Y.S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5x8l.cif.gz | 1020.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5x8l.ent.gz | 861.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5x8l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5x8l_validation.pdf.gz | 548.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5x8l_full_validation.pdf.gz | 597.7 KB | Display | |
| Data in XML | 5x8l_validation.xml.gz | 91.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 5x8l_validation.cif.gz | 124.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/5x8l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/5x8l | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14224.239 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: UNP residues 18-134 / Mutation: Q47E Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD274, B7H1, PDCD1L1, PDCD1LG1, PDL1Production host: References: UniProt: Q9NZQ7 #2: Antibody | Mass: 23386.951 Da / Num. of mol.: 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human)Production host: #3: Antibody | Mass: 24633.447 Da / Num. of mol.: 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human)Production host: Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.54 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1M Sodium HEPES pH 7.5, 20% w/v PEG8000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 23, 2016 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.1→30 Å / Num. obs: 57608 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.4 % / Net I/σ(I): 6.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Resolution: 3.1→29.921 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.49 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→29.921 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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