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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5x83 | |||||||||
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タイトル | Structure of DCC FN456 domains | |||||||||
要素 | (Netrin receptor DCC) x 2 | |||||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / DCC / Netrin-1 / axon guidance (軸索誘導) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / Netrin-1 signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / negative regulation of dendrite development / Netrin mediated repulsion signals / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand ...dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / Netrin-1 signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / negative regulation of dendrite development / Netrin mediated repulsion signals / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / DCC mediated attractive signaling / DSCAM interactions / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / axonal growth cone / 軸索誘導 / 軸索誘導 / postsynaptic density membrane / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse / 細胞接着 / transmembrane signaling receptor activity / negative regulation of neuron projection development / apoptotic process / 細胞膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.997 Å | |||||||||
データ登録者 | Finci, F.I. / Xiao, J. / Wang, J. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Protein Cell / 年: 2017 タイトル: Structure of unliganded membrane-proximal domains FN4-FN5-FN6 of DCC 著者: Finci, L.I. / Zhang, J. / Sun, X. / Smock, R.G. / Meijers, R. / Zhang, Y. / Xiao, J. / Wang, J.H. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5x83.cif.gz | 243.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5x83.ent.gz | 196.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5x83.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/5x83 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/5x83 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12021.081 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 721-815 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCC, IGDCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43146 #2: タンパク質 | 分子量: 23357.670 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 844-1043 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCC, IGDCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43146 構成要素の詳細 | Entities 1 and 2 are genetically manipulated as one entire chain. Hence, the structure contains 2 ...Entities 1 and 2 are genetically manipulated as one entire chain. Hence, the structure contains 2 molecules. However, residues 816-843 are disordered in both molecules. Currently each molecule is split into 2 chains in this structure. N-terminal domains are assigned chain IDs A/C, and C-terminal domains are assigned chain IDs B/D. Author are not certain whether chains A/B or A/D (C/D or C/B) belongs to one molecule. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.49 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 詳細: 0.1M Sodium Phosphate Monobasic Monohydrate, 0.1M Potassium Phosphate Monobasic, 0.1M MES Monohydrate pH 6.5, 2.0M Sodium Chloride |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.997→50 Å / Num. obs: 14589 / % possible obs: 96.36 % / 冗長度: 6 % / Net I/σ(I): 8.58 |
反射 シェル | 解像度: 2.997→3.05 Å / 冗長度: 5.9 % / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.997→42.142 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.75
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.997→42.142 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 9.1646 Å / Origin y: -31.6489 Å / Origin z: 63.4535 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |