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- PDB-4dk0: Crystal structure of MacA from Actinobacillus actinomycetemcomitans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dk0
タイトルCrystal structure of MacA from Actinobacillus actinomycetemcomitans
要素Putative MacA
キーワードMEMBRANE PROTEIN / alpha-hairpin / lipoyl / beta-barrel / PERIPLASMIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide transmembrane transporter complex / efflux pump complex / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / cell envelope / extrinsic component of membrane / efflux transmembrane transporter activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Macrolide export protein MacA / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / RND efflux pump, membrane fusion protein / RND efflux pump, membrane fusion protein, barrel-sandwich domain / Barrel-sandwich domain of CusB or HlyD membrane-fusion / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...Macrolide export protein MacA / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / RND efflux pump, membrane fusion protein / RND efflux pump, membrane fusion protein, barrel-sandwich domain / Barrel-sandwich domain of CusB or HlyD membrane-fusion / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Aggregatibacter actinomycetemcomitans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Xu, Y. / Piao, S. / Ha, N.C.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Assembly and channel opening of outer membrane protein in tripartite drug efflux pumps of Gram-negative bacteria.
著者: Yongbin Xu / Arne Moeller / So-Young Jun / Minho Le / Bo-Young Yoon / Jin-Sik Kim / Kangseok Lee / Nam-Chul Ha /
要旨: Gram-negative bacteria are capable of expelling diverse xenobiotic substances from within the cell by use of three-component efflux pumps in which the energy-activated inner membrane transporter is ...Gram-negative bacteria are capable of expelling diverse xenobiotic substances from within the cell by use of three-component efflux pumps in which the energy-activated inner membrane transporter is connected to the outer membrane channel protein via the membrane fusion protein. In this work, we describe the crystal structure of the membrane fusion protein MexA from the Pseudomonas aeruginosa MexAB-OprM pump in the hexameric ring arrangement. Electron microscopy study on the chimeric complex of MexA and the outer membrane protein OprM reveals that MexA makes a tip-to-tip interaction with OprM, which suggests a docking model for MexA and OprM. This docking model agrees well with genetic results and depicts detailed interactions. Opening of the OprM channel is accompanied by the simultaneous exposure of a protein structure resembling a six-bladed cogwheel, which intermeshes with the complementary cogwheel structure in the MexA hexamer. Taken together, we suggest an assembly and channel opening model for the MexAB-OprM pump. This study provides a better understanding of multidrug resistance in Gram-negative bacteria.
履歴
登録2012年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative MacA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8671
ポリマ－39,8671
非ポリマー00
水00
1
A: Putative MacA
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)478,40012
ポリマ－478,40012
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation4_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation5_565y,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_655x-y+1,x,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z1
crystal symmetry operation10_775-y+2,-x+2,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z1
Buried area50480 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area186660 Å2
手法PISA
2
A: Putative MacA
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,2006
ポリマ－239,2006
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation4_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation5_565y,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_655x-y+1,x,z1
Buried area22300 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area96260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.188, 109.188, 255.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 Putative MacA


分子量: 39866.645 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 30-394 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aggregatibacter actinomycetemcomitans (バクテリア)
遺伝子: macA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2EHL9
Has protein modificationY
配列の詳細THESE RESIDUES DERIVE FROM A VARIANT OF THE STRAIN OF THE BACTERIA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.01M Nickel chloride, 0.1M Tris-HCl, 1M Lithium Sulfate, pH 8.5, EVAPORATION, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 1.0000, 0.9794, 0.9796, 1.1271
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月15日
放射モノクロメーター: Double mirror / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97941
30.97961
41.12711
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 18344 / Num. obs: 17810 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 87.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.5→9.991 Å / SU ML: 1.08 / σ(F): 0.17 / 位相誤差: 40.2 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: THE AUTHOR DID NOT USE THE DATA IN 3.5-3.0A SINCE THE R-FACTOR WAS NOT REASONABLE AND THE MAP QUALITY LOOKED LIKE 3.5A RESOLUTION MAP.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3899 1124 10 %random
Rwork0.3384 ---
all0.3435 11237 --
obs0.3435 11237 97.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 111.379 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.0066 Å2-0 Å2-0 Å2
2--10.0066 Å20 Å2
3----20.0131 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→9.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2486 0 0 0 2486
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0953400
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.443933
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.142428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.65180.37271390.3661260X-RAY DIFFRACTION99
3.6518-3.8340.41761340.36951206X-RAY DIFFRACTION98
3.834-4.0590.44551380.35661238X-RAY DIFFRACTION97
4.059-4.34830.37331380.32381235X-RAY DIFFRACTION97
4.3483-4.74290.41961390.31281252X-RAY DIFFRACTION97
4.7429-5.33570.38591410.33151272X-RAY DIFFRACTION99
5.3357-6.41230.40741450.36881302X-RAY DIFFRACTION99
6.4123-9.99080.35021500.32251348X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 80.678 Å / Origin y: 104.0272 Å / Origin z: 76.7551 Å
111213212223313233
T0.4275 Å2-0.2237 Å2-0.0246 Å2-0.5567 Å2-0.0912 Å2--0.3243 Å2
L0.4893 °20.3294 °20.2566 °2-0.5207 °20.3151 °2--1.8577 °2
S0.3783 Å °-0.215 Å °0.0439 Å °0.122 Å °-0.316 Å °-0.1284 Å °-0.2703 Å °0.3041 Å °-0.1205 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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