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- PDB-6pog: Crystal structure of the NELL2 EGF1-6-Robo3 FN1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pog
タイトルCrystal structure of the NELL2 EGF1-6-Robo3 FN1 complex
要素
  • Protein kinase C-binding protein NELL2
  • Roundabout homolog 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Axon guidance / Nervous system / Heterodimeric complex / Glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


dendrite self-avoidance / ROBO receptors bind AKAP5 / cell-cell adhesion mediator activity / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / commissural neuron axon guidance / fertilization / positive regulation of axon guidance / axon midline choice point recognition / homophilic cell-cell adhesion / axon guidance ...dendrite self-avoidance / ROBO receptors bind AKAP5 / cell-cell adhesion mediator activity / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / commissural neuron axon guidance / fertilization / positive regulation of axon guidance / axon midline choice point recognition / homophilic cell-cell adhesion / axon guidance / protein kinase C binding / neuron cellular homeostasis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / neuron migration / chemotaxis / heparin binding / axon / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EGF domain / EGF domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / : / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. ...: / EGF domain / EGF domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / : / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / Immunoglobulin domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Roundabout homolog 3 / Protein kinase C-binding protein NELL2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.755 Å
データ登録者Wang, J. / Pak, J.S. / Ozkan, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS097161 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: NELL2-Robo3 complex structure reveals mechanisms of receptor activation for axon guidance.
著者: Pak, J.S. / DeLoughery, Z.J. / Wang, J. / Acharya, N. / Park, Y. / Jaworski, A. / Ozkan, E.
履歴
登録2019年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Roundabout homolog 3
B: Protein kinase C-binding protein NELL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5437
ポリマ－39,6312
非ポリマー9125
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area19750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.873, 90.439, 171.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Roundabout homolog 3 / Roundabout-like protein 3


分子量: 12145.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal end of construct created by non-specific proteolysis. C-terminal end not certain
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROBO3 / 細胞株 (発現宿主): High Five Cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96MS0
#2: タンパク質 Protein kinase C-binding protein NELL2 / NEL-like protein 2 / Nel-related protein 2


分子量: 27485.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NELL2, NRP2 / 細胞株 (発現宿主): High Five Cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99435
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.24 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 17% PEG 3,350, 0.4 M NaSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月7日 / 詳細: Adjustable focus K-B pair Si plus Pt, Rh coatings
放射モノクロメーター: Double Si(111) crystal, cryo-cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.755→50 Å / Num. obs: 17564 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 10.53
反射 シェル解像度: 2.755→2.92 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.599 / Mean I/σ(I) obs: 0.81 / Num. unique obs: 2703 / CC1/2: 0.43 / Rrim(I) all: 1.736 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3374: ???)精密化
XDS20170601データ削減
XDS20170601データスケーリング
AutoSol位相決定
PHASER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.755→48.338 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 31.43
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2637 1315 7.52 %Random selection
Rwork0.2368 ---
obs0.2388 17498 99.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.755→48.338 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 55 0 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032493
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5943403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1921516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.755-2.86530.361370.35271682X-RAY DIFFRACTION95
2.8653-2.99570.38321460.34211794X-RAY DIFFRACTION100
2.9957-3.15360.34991420.30311756X-RAY DIFFRACTION100
3.1536-3.35110.34071420.25671769X-RAY DIFFRACTION100
3.3511-3.60980.29461460.24351806X-RAY DIFFRACTION100
3.6098-3.97290.24281450.23671779X-RAY DIFFRACTION100
3.9729-4.54750.25021490.19931819X-RAY DIFFRACTION100
4.5475-5.72780.20131480.20241831X-RAY DIFFRACTION100
5.7278-48.34510.26821600.24711947X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0451-0.4645-1.15035.2074.95564.90350.3356-0.2506-1.37850.31240.1526-1.73581.21770.1014-0.06090.5673-0.07090.05840.85070.02320.8621-8.041120.6173-22.9391
26.79655.1825-7.22826.0274-6.30878.01280.10751.34420.5494-1.24880.56412.19910.3378-4.5470.3610.8181-0.0596-0.41471.7017-0.5871.4185-18.320320.595-40.9437
39.56961.0445-5.05234.6271-1.98973.06080.38990.7715-0.2911-0.51880.31450.81690.65-1.08-0.86720.5729-0.1056-0.14120.5711-0.01510.921-14.281722.5483-31.3316
48.3954-4.0189-7.08595.73086.24017.2392-0.1374-0.2424-1.0075-0.7949-0.5690.9033-1.51211.30071.33760.52830.0928-0.21370.7933-0.26530.6797-7.571426.3856-30.3404
59.0119-4.7143-0.22793.94184.0558.2802-0.20520.55090.38920.25970.3492-0.5127-0.40150.1267-0.15640.4993-0.0853-0.00410.91370.00110.5751-5.173526.2772-36.5631
67.44280.45691.26388.70053.42548.62510.50021.4886-0.548-1.2480.01540.7456-0.0663-0.5562-0.63820.58010.0023-0.06820.79-0.07110.6702-8.949424.295-39.6637
77.03793.71356.85537.72165.79517.47350.5402-1.1629-1.17243.95380.9584-1.53052.0869-1.1066-1.29180.4157-0.0572-0.27211.14250.05831.1179-4.033222.7336-23.5707
81.988-2.40417.35726.779-1.14395.0299-0.08331.5933-0.6685-2.5852-0.43791.49242.5578-1.5683-0.30871.0335-0.0193-0.2721.6809-0.29110.839-12.222618.2067-49.0041
93.6953-5.8436-0.54569.46661.84795.3049-1.0484-1.84253.0621-0.69240.496-0.3015-1.2853-0.81440.50381.567-0.0065-0.44561.6651-0.05842.2551-10.780552.3407-22.8011
108.27832.30681.70447.25144.88286.51430.08480.3052-1.03750.45040.7584-0.91740.65371.1896-0.90960.50630.0313-0.07680.80620.01180.72865.962321.137-31.6599
117.12113.9495.89779.48886.94419.58490.4640.7953-1.0943-0.42680.6246-0.96590.57590.541-1.15590.59190.04670.05340.9311-0.1080.8669-22.5117-20.5232-70.6462
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 553 through 562 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 563 through 567 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 568 through 585 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 586 through 594 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 595 through 612 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 613 through 633 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 634 through 643 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 644 through 653 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 399 through 440 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 441 through 510 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 511 through 642 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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