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万見
- PDB-5www: Crystal structure of the KH1 domain of human RNA-binding E3 ubiqu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5www
タイトルCrystal structure of the KH1 domain of human RNA-binding E3 ubiquitin-protein ligase MEX-3C complex with RNA
要素
  • RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*AP*G)-3')
  • RNA-binding E3 ubiquitin-protein ligase MEX3C
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / KH1 / MEX-3C / RNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chondrocyte hypertrophy / regulation of fat cell differentiation / energy homeostasis / RING-type E3 ubiquitin transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...: / : / : / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA-binding E3 ubiquitin-protein ligase MEX3C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.798 Å
データ登録者Yang, L. / Wang, C. / Li, F. / Gong, Q.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: The human RNA-binding protein and E3 ligase MEX-3C binds the MEX-3-recognition element (MRE) motif with high affinity
著者: Yang, L. / Wang, C. / Li, F. / Zhang, J. / Nayab, A. / Wu, J. / Shi, Y. / Gong, Q.
履歴
登録2017年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding E3 ubiquitin-protein ligase MEX3C
B: RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*AP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4052
ポリマ－12,4052
非ポリマー00
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.366, 76.366, 36.392
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

21A-466-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding E3 ubiquitin-protein ligase MEX3C / RING finger and KH domain-containing protein 2 / RING finger protein 194 / RING-type E3 ubiquitin ...RING finger and KH domain-containing protein 2 / RING finger protein 194 / RING-type E3 ubiquitin transferase MEX3C


分子量: 10512.194 Da / 分子数: 1 / 断片: KH1 domain, UNP residues 221-306 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEX3C, RKHD2, RNF194, BM-013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5U5Q3, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*AP*G)-3')


分子量: 1893.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5% v/v Tacsimate pH 7.0, 0.1M HEPES pH 7.0, 10% w/v polyethylene glycol monomethyl ether 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 11406 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 22.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.168 / Χ2: 1.051 / Net I/σ(I): 3.6 / Num. measured all: 115295
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.8610.30.70511300.8650.2290.7420.49398.9
1.86-1.949.80.52711080.9010.1770.5560.5299.2
1.94-2.039.50.38811360.9450.1320.410.57299.5
2.03-2.1310.60.31311270.9660.10.3290.674100
2.13-2.2710.70.24711340.9730.0780.2590.79899.6
2.27-2.4410.50.21411400.9770.0690.2250.90699.6
2.44-2.69100.1911370.9780.0630.21.01299.8
2.69-3.089.50.15711500.9820.0540.1661.36599.8
3.08-3.8810.60.13511490.9890.0440.1421.97499.9
3.88-409.60.12111950.9890.0420.1282.14599.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DGR

2dgr


解像度: 1.798→38.183 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2091 564 4.95 %
Rwork0.172 10838 -
obs0.1738 11402 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.34 Å2 / Biso mean: 26.3348 Å2 / Biso min: 11.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.798→38.183 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数735 125 0 93 953
Biso mean---36.16 -
残基数----100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006917
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7781270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007144
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.672562
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7979-1.97890.23921340.19352661279599
1.9789-2.26520.23591490.173726872836100
2.2652-2.85380.21611380.181527142852100
2.8538-38.19160.19251430.163427762919100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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