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万見
- PDB-5wu5: Crystal structure of apo human Tut1, form III -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wu5
タイトルCrystal structure of apo human Tut1, form III
要素Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
キーワードTRANSFERASE / Terminal nucleotidyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


U6 snRNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / snRNA processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing ...U6 snRNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / snRNA processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing / enzyme-substrate adaptor activity / U6 snRNA binding / mRNA 3'-UTR binding / nuclear speck / nucleolus / enzyme binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Star-PAP, RNA recognition motif / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Zinc-finger of C2H2 type / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type ...Star-PAP, RNA recognition motif / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Zinc-finger of C2H2 type / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.404 Å
データ登録者Yamashita, S. / Tomita, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS26251009 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Crystal structures of U6 snRNA-specific terminal uridylyltransferase
著者: Yamashita, S. / Takagi, Y. / Nagaike, T. / Tomita, K.
履歴
登録2016年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
B: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
C: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
D: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,5274
ポリマ－249,5274
非ポリマー00
水00
1
A: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3821
ポリマ－62,3821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3821
ポリマ－62,3821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3821
ポリマ－62,3821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3821
ポリマ－62,3821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area87180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.140, 173.140, 208.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase / Star-PAP / RNA-binding motif protein 21 / RNA-binding protein 21 / U6 snRNA-specific terminal ...Star-PAP / RNA-binding motif protein 21 / RNA-binding protein 21 / U6 snRNA-specific terminal uridylyltransferase 1 / U6-TUTase


分子量: 62381.836 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 141-874 / 変異: C501A, C504S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C501A and C504S mutations were introduced ...詳細: 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C501A and C504S mutations were introduced to improve the crystals.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUT1, RBM21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H6E5, polynucleotide adenylyltransferase, RNA uridylyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium Cacodylate pH 7.0, PEG4000, Tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 39562 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 54.46 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.334 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
3.4-3.491.2812.320.711132.1
3.49-3.591.3832.330.759157.4
3.59-3.690.9893.240.777175.6
3.69-3.811.0872.960.826192.3
3.81-3.930.9593.370.8951100
3.93-4.070.7744.130.924199.9
4.07-4.220.6055.060.944199.9
4.22-4.390.4826.260.9641100
4.39-4.590.3867.870.9761100
4.59-4.810.3348.980.979199.9
4.81-5.070.3259.020.9811100
5.07-5.380.39.340.9841100
5.38-5.750.3178.740.9781100
5.75-6.210.3069.30.9811100
6.21-6.810.24111.320.9881100
6.81-7.610.17514.340.9931100
7.61-8.790.09720.990.996199.9
8.79-10.760.06629.040.9981100
10.76-15.220.05930.280.9991100
15.220.05928.290.998195.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WU2

5wu2


解像度: 3.404→19.989 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2582 1974 5.02 %
Rwork0.214 --
obs0.2162 39296 89.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 202.31 Å2 / Biso mean: 58.91 Å2 / Biso min: 14.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.404→19.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15026 0 0 0 15026
残基数----1936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315354
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83920859
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0322351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1755677
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4039-3.48860.3667590.312491497332
3.4886-3.58240.404810.28941651173257
3.5824-3.68720.34981290.28012176230575
3.6872-3.80540.32071540.262673282792
3.8054-3.94040.31141350.244529643099100
3.9404-4.09690.24271630.232229173080100
4.0969-4.28160.24331600.217529443104100
4.2816-4.50490.2561350.202929623097100
4.5049-4.78360.27821520.193329693121100
4.7836-5.14710.20581570.18629603117100
5.1471-5.65440.25271720.197229843156100
5.6544-6.44840.25881500.219830223172100
6.4484-8.03560.22051670.210430293196100
8.0356-19.98950.19721600.162631573317100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3434-0.66440.07421.1421-0.55550.8683-0.06460.4712-0.1041-0.23110.0198-0.02730.0448-0.2685-0.02440.4021-0.03480.04980.1008-0.1080.166611.8835-14.1728-26.6789
22.9934-0.4561-0.70394.4032-0.25422.9219-0.0995-0.4077-0.47650.30420.01610.3596-0.07920.07760.06440.3210.09880.06790.16710.02180.4061-4.3703-25.74027.878
32.89910.8773-0.66253.2087-0.47810.50740.0994-0.64280.17030.4039-0.0419-0.3306-0.01850.1793-0.07780.29530.09410.020.2759-0.06070.212529.9395-6.48927.8506
42.5706-0.5795-0.22994.1787-0.51831.54320.1470.3426-0.4881-0.4634-0.0115-0.33450.22580.0664-0.0280.390.0110.2540.0201-0.07470.518951.0971-11.9551-24.9412
50.6968-0.5101-0.20412.58321.06752.2035-0.09120.1735-0.22730.058-0.14350.61690.0378-0.55720.14790.3043-0.00740.11420.20370.0290.409613.4917-66.9738-7.5253
62.1383-0.1685-0.054.1374-0.27192.3786-0.05290.29680.3709-0.5215-0.0147-0.0402-0.51190.06450.02650.61910.09590.07980.02280.0990.259241.7915-60.917-35.2941
71.4159-1.24060.2962.5446-1.07262.14630.0478-0.50210.2050.3680.109-0.536-0.38030.51270.13240.4410.0652-0.11430.0837-0.06110.455256.5927-54.7461-4.6131
83.0861-0.1804-0.11043.04530.19242.83130.0348-0.75640.07931.2501-0.03510.127-0.0167-0.3953-0.00110.93780.21370.08710.54540.06510.342728.4549-60.608722.8951
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 145:598)A145 - 598
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 599:876)A599 - 876
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 145:598)B145 - 598
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 599:876)B599 - 876
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 145:598)C145 - 598
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 599:876)C599 - 876
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 145:598)D145 - 598
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 599:876)D599 - 876

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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