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- PDB-5wp4: Arabidopsis thaliana phosphoethanolamine N-methyltransferase 1 (A... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wp4 | |||||||||
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Title | Arabidopsis thaliana phosphoethanolamine N-methyltransferase 1 (AtPMT1, XIOPTL) in complex with SAH and phosphocholine | |||||||||
![]() | Phosphoethanolamine N-methyltransferase 1 | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / Phosphoethanolamine N-Methyltransferase / AtPMT1 / XIOPTL | |||||||||
Function / homology | ![]() choline biosynthetic process / pollen tube guidance / post-embryonic root development / phosphoethanolamine N-methyltransferase activity / pollen tube growth / phosphoethanolamine N-methyltransferase / unidimensional cell growth / pollen development / phosphatidylcholine biosynthetic process / methyltransferase activity ...choline biosynthetic process / pollen tube guidance / post-embryonic root development / phosphoethanolamine N-methyltransferase activity / pollen tube growth / phosphoethanolamine N-methyltransferase / unidimensional cell growth / pollen development / phosphatidylcholine biosynthetic process / methyltransferase activity / methylation / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lee, S.G. / Jez, J.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Conformational changes in the di-domain structure of Arabidopsis phosphoethanolamine methyltransferase leads to active-site formation. Authors: Lee, S.G. / Jez, J.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 184.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 958.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 961.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 40.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5wp5C ![]() 4krgS ![]() 4krhS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 56175.512 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9FR44, phosphoethanolamine N-methyltransferase | ||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.25 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 16% w/v PEG8000, 0.04 M potassium phosphate monobasic, 20% v/v glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 29, 2011 |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.34→26.734 Å / Num. obs: 121932 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 3.7 % / Net I/σ(I): 30.2 |
Reflection shell | Highest resolution: 1.34 Å |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entries 4KRG & 4KRH Resolution: 1.341→26.734 Å / SU ML: 0.11 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 15.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.341→26.734 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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