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- PDB-5wp5: Arabidopsis thaliana phosphoethanolamine N-methyltransferase 2 (A... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wp5 | |||||||||
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Title | Arabidopsis thaliana phosphoethanolamine N-methyltransferase 2 (AtPMT2) in complex with SAH | |||||||||
![]() | Phosphomethylethanolamine N-methyltransferase 2 | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / Phosphoethanolamine N-Methyltransferase / AtPMT2 | |||||||||
Function / homology | ![]() : / phosphoethanolamine N-methyltransferase activity / phosphatidylcholine biosynthetic process / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / methylation / mRNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lee, S.G. / Jez, J.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Conformational changes in the di-domain structure of Arabidopsis phosphoethanolamine methyltransferase leads to active-site formation. Authors: Lee, S.G. / Jez, J.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 419.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 337.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 47.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 72.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5wp4C ![]() 4krgS ![]() 4krhS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 56115.285 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q944H0, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases #2: Chemical | ChemComp-SAH / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 200 mM potassium formate, 20% w/v PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 7, 2011 |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→30 Å / Num. obs: 162824 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 4.6 % / Net I/σ(I): 37.4 |
Reflection shell | Highest resolution: 1.5 Å |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entries 4KRG & 4KRH Resolution: 1.5→30 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 17.52
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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